ミツバ チの抗 菌 的 防御 にお け る
ア ピダェ シ ンの役 割
昆虫の体腔内に外部侵入者が入 ると,細胞 に よる活動, リゾチームの高合成(
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, 誘導免疫 タンパ クの合成 と放出 (
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, フェノ ール酸化酵素前駆体機構 の活性化(
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986)
といった反応が起 こる.良 虫の免疫 は外傷か ら,あるいは本来微生物の侵 入を防いでいる消化管,外皮そ して気管 などの 器官を微生物が通 り抜 け,体内に侵入 したとき に誘導 される. もし,腐生植物菌のような微生 物が体液内に入 ったとして も,血球細胞による 食作用 またはノ ジュール形成 が起 こる. しか し, この反応 は血 液循環 の影響 で速効性 がな い. だ が, 昆 虫 は非 細 胞 性 免 疫(
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応答を誘導できる.誘導 さ れる反応のタイプは,昆虫の変態性 (完全変態 または不完全変態)や昆虫の種類 によって異な る.非細胞性の昆虫免疫 は,免疫抗菌性 タンパ クの合成 に特徴づけられる(
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.血球 によ る自己一非 自己認識(
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は,体液 レクチ ンやフェノー ル酸化酵素前等区体 カスケー ドの活性化の問に生 成す る因子などが関係 しているように思われる(
Shar
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989)
.
昆虫免疫反応 の主 な働 きには3
つの相互作 用段階がある. まずは誘導段階で,異物の自己 一非 自己の識別,次 は仲介段階で,脂肪体にある 受容細胞集 団への刺激,誘導 タ ンパ クの生合 成,溶解性仲介物質の分泌,仲介物質 と受容細 胞 との相互作用である.免疫反応のエフェクタ ー段階では,活性 エフェクター細胞や抗菌性 エ フェクター物質が生成 し,感染因子が排除 され ることがわか っている(
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.
昆虫の防御免疫誘導の特徴 は,チ ョウ (鱗廻) 目や-チ (膜廼) 目で調べ られている. すなわち防御免疫 は数時間で誘導 され72-96
時間位持続 し,種特異性,還元性がない. また 分子量の小 さな抗菌誘導性 タンパ ク質に依存 し てお り,関与する細胞の存在 も知 られている. 昆 虫 の抗 菌性 免 疫 タ ンパ ク と してのア ピダエ シン
体液性免疫 タンパ クは昆虫が感染や外傷を負 ったり,細菌を体液中に接種することによって 誘導 され るタンパ ク質 の一群 であ ると定義 さ れ,抗菌性ペプチ ドとタンパ クおよび免疫反応 における別の機能を持つ タンパ クが これに含ま れる.生化学的に特性が明 らかになっている昆 虫免疫 タンパ クは,セクロビンc
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やセ クロビン類c
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),プロ リン含有 ペプチ ド(
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など がある.アピダエシンapi
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(図 1) とア バェシンabae
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(図2)
はプロリン含有蜂ペ プチ ドグループに属す る.7" ･棚 *# I
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図1セイヨウミツバチのアピダェシンIaとIbの前駆体のアミノ酸配列とアビダェシンIa, IbとⅡのア ミノ酸配列.四角いBf)いはアミ/酸残基の異なる部分.矢印は完成 した時のアピダェシンのアミノ末端 アミノ酸の略号 (図 2,3と共通) A アラニン C シスチン Dアスパラギン酸 Eグルタミン酸 Gグリシン Hヒスチジン Ⅰイソロイシン K リジン M メチオニン Nアスパラギン Pプロリン Sセリン Tスレオニン Ⅴ バ リン 導 タンパ クの グループであ る. ア ミノ酸配列 の 特 徴か ら6種 (主要 な3つA,B,Dと,稀 に見 られ る3種 のC, E, F)に分 け られ て い る(Boman and Hultmark,1987). チ ョウ目や - エ (双麹) 目か らのセ クロビンは, マイクロ モルhM)レベルの濃度 で多 くの微生物,グラ ム陽性 およびグラム陰性 の両方 の細菌 を殺す こ とがで きる. セ クロビンは細菌の細胞膜 の均整 さを乱 して, カル シウムイオ ンの漏れを生 じさ せ,ATPの合成 を妨 げる(OkadaandNatori, 1985).目標 は細菌の細胞膜であるが, 他 の一 般 的 な膜 の破壊 に作用 しな い とは言 い切 れ な い.昆虫 デ ィフェ ンシンは, シスチ ン含有 の塩 基 性 抗 菌 ペ プ チ ド類 で, 他 に ホ ル ミ シ ン phormicinやザーペ シンsapecin, ローヤ リシ ンroyalisin
(
図
3)(Fujiwaraeta1.,1990)が同 グループに属 し, いずれ も分子量 は4kDa であ る. これ らの抗菌 スペ ク トルはグラム陰性 菌 に強 い抗菌性 を示すハ エ目昆虫 のセクロビン とは相補的で グラム陽性菌 への抗菌性 が際だ っ て高 い. デ ィフェンシン細菌 の細胞膜 を膜 した は リポゾームに浸透す ることが確 かめ られて い るが,細菌を殺 すためにはかな り高 い濃度 が必 要 であ る (MatsuyamaandNatori,1990). ア タ シ ンとア タ シ ン類 (ザ ル コ トキ シ ンⅡ sarcotoxinⅡ, - エ 目 の デ ィ プ テ リ シ ン diptericins, コウチュウ (輪廻) 目の コ レオプ Qグルタミン W トリプ トファン Fフェニルアラニン Lロイシン Rアルギニン テ リシンcoleoptericin)は グラム陰性,特 に大 腸 菌 に対 して強 い活性 を示 す. アタシンの分子 量 は23kDaで あ り, ザ ル コ トキ シ ンは28 kDa, コ レオプテ リシンは8kDaである. アタ シンは, セクロ ビンと リゾチームの活性 を促進 す る と 言 わ れ て い る (Engstrom et a1., 1984). 昆虫 リゾチームは多 くの昆虫 や他 の無脊椎動 物 の体液中に見 られ る普遍 的な タンパ ク質 であ る. 体液 リゾチームの分子量 は14kDaの塩基 性 タンパ クで,卵 白 リゾチーム (Cタイプ) と 同 じ特性 を持つ. リゾチームは感染 した昆虫の 体 内で急激 に増加す る傾 向があ り,防御免疫 や 抗 菌 活 性 よ り持 続 性 が あ る (Chadwick, 1970).昆虫 において リゾチームは免疫反応 の 重要 な部分 を占めていると考 え られ る. リゾチ ームの活性 はグラム陽性菌 の細胞壁 のみに制限 され る. リゾチーム活性 による細菌 の総合的破 壊 は, セ ク ロ ビンとの相 助 作用 に よ って起 こ る.すなわ ち, セクロ ビンの作用 の後 に細菌細 胞 のペプチ ドグ リカ ン層 を酵素的 に破壊す るの であ る. プ ロ リ ン含 有 抗 菌 性 蜂 ペ プ チ ドと して の ア ピダ エ シ ンと アバ エ シ ン チ ョウ目や- チ目の非細胞性誘導免疫 は,昆 虫 が生物的 と非生物的因子 と接触 してか らの免
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図2 セイヨウミツパテのアバェシンのアミノ酸配列 (アミノ酸の略号は図 1を参照) 疫抗菌性 ペプチ ドとタンパ クの急速 な新規合成
を 特 徴 とす る
(
Dunn, 1
986;Boman and
Hul
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mar
k,1
98
7).一般的 に抗原 によ って,昆 虫 の タンパ ク合成 の中心 的 な場所である脂肪体 で特定 のmRNA
の合成 が誘導 され る. ア ラキ ドン酸 のエイ コサ ン代謝産物 が細菌感染 シグナ ルを昆虫 の免疫 を構成す る細胞 および体液反応 の複合作用 に変換 す るのを仲介 して いるとす る 仮説 は,St
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Samuel
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ら(
1
99
1)の実験 結果か ら強 く支持 されて いる. ア ピダェ シンは ミツバ チの細菌 に対 す る体液 防御 の主要構成成分であ り, プ ロ リンを含有す るペ プチ ドグル ープに属 し, ミツバ チの成 虫 と, さほど多 くはないが終令幼虫 で も誘導 され る抗菌活性物質 であ る.抗菌活性 は ミツパテの 体内に致死量 に近 い生 きた大腸菌 を接種す ると 約8
時間で体腔 内の体液 中 に現れ る. さ らに, イ ンデ ィア ンイ ンクや ラテ ックス ビーズで も細 菌類 と同 じよ うにア ピダェ シンを誘導で きる. ア ピダエ シンにはペプチ ド鎖 が1
8
ア ミノ酸残 基 か らなる,3
つのよ く似 た構造体 (それぞれ ア ピダエ シンIa
, Ib, Ⅲ)があ り,分子量 は 約2kDa
である. ア ピダエ シンIa
とIb
の比 率 は1:20であ り,体液 中に含 まれて いる 3種 のア ピダエ シンの総合濃度 は50nM (100/上)/ml
であ る. これ ら陽 イオ ンペプチ ドは,低pH
(2.0),高温 (loo℃)に対 して非常 に安定であ る. この安定性 は,6つのプ ロ リン基 が含 まれ ていることによる.3
種 のア ピダェ シンは, いずれ もほんの少数 ずつ ア ミノ酸残基 が異 な っているが, ほとん ど01
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同 じ構造 を している (図 1).ア ピダエ シン Ⅰと Ⅱで はア ミノ酸残 基 の6番 目の部 分 が違 って いる. ア ピダエ シンIa
とIb
の分子 中ではバ リンが存在 して いるが, ア ピダェ シンⅡではそ の部分が イソロイ シンに入れ代 わ っている.一 方, ア ピダエ シ ンIaと Ibを見 ると1
8
番 目 のア ミノ酸残基 が違 って いて, ア ピダエ シンIa
の イソロイ シンが ア ピダエ シンIbで は ロイ シンに代 わ って いる. ミソバ チの成虫で見 られ る生理活性 ペプチ ド (ア ビダエ シンIa
,Ib,Ⅱ)の前駆物質 である ア ピダェ シン前駆体pr
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は,不活性 な状態で幼虫 の体液中に存在 して いる, ア ピダ エ シン前駆体か ら活性 を持 っペプチ ドへの変換 はプ ロ リンか アラニ ンいずれかを末端 とす るジ ペプチ ドの段階的な解離 を経 て進 む. ア ピダェ シン前駆体 の分解 が単独 で行われ るのか, また さ らに ア ピダェ シ ン前駆 体 自体 の前駆 体物質pr
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が加 水 分解 され て ア ピダエ シン前駆体 が生成 され る過程 が先行 して いるの か は確 か め られ て い な い(
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989)
. セクロビン類 や デ ィプテ リシンあ るい はメ リチ ン前駆体同様 にア ピダエ シン前駆体 は 生成 され るに際 して ア ミ ドペプチ ターゼを必要 とす る. このよ うにア ピダエ シンは単一 の前駆体 とな る タ ンパ ク質 の 変 成 に よ って 生 成 さ れ る(
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993)
.
あ る前駆体 に 由来す るペプチ ドの数 と性質 は様 々であ る. こ れはア ビダエ シンの多重遺伝子群 が存在す るた めである. この多重 ア ビダエ シン遺伝子 は, ミ2
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図3 セイヨウミツバチのローヤ リシンのア ミノ酸配列 (アミノ酸の略号は図 1を参照)蓑 1 アピタエシンIa, Ibおよび Ⅱの抗菌活性 最小阻止濃度 hg/ml) 細 菌 名 アピダェシン同族体 Ia Ib Ⅲ Agrobacterium tumefacines(根頭がんしゅ病菌) ErwiniasaLicIS(炊偏病菌) Escherichw colt(大腸菌)
Pseudomonassyrmgae(縮菓細菌病,黒節病菌)
RhiZObiummeliloti(根粒菌)
Salmonellatyphmunum(サルモネラ菌)
Serratiamarcescens(霊菌)
Shigellaflexneri(赤痢菌)
Corynebactenum insidiosum(アルファル77萎澗病菌)
BacillusalveL(ヨ-ロッパ腐姐病菌)
Bacillusmegalerium(巨大歯)
Baculussubtil乞S (枯草菌)
BacillusthurmgensIStenebru)nis(卒倒菌)
0.2 0.2 0.2 0.02 002 0.02 01 01 0.2 0.2 01 0.1 0.1 0.02 0.02 01 0.1 0.1 >200.0 >200.0 >200.0 01 01 0.1 50.0 500 100,0 >200.0 >200.0 >2000 1500 1000 100.0 >200.0 >200.0 >200.0 >200.0 >200.0 >200.0 ツバチのゲノムの15kb領域 に集 中 している. 感染 に続 いて,転写の時期 と量 に関 して異 なる 賦活化が これ らの遺伝子 に働 くのであろう. ア ビダェ シン多重遺伝子族 とその前駆体の可変多 重 ペプチ ド形質 は遺伝子増幅 と再配列 に由来 し ている. ミツパテの体液中のア ピダエ シンの濃 度の ピーク (360/Jg/ml)は感染後36時間以 内で, 続 く3-4日の うちに徐々に低下す る. ペプチ ドの量 は日齢やス トレスのよ うな ミツバ チの生理的条件 によって決 まる. 現在知 られて いる3つ の ア ピダエ シン同族 体 は, グラム陰性菌 に対 して有効である.人間 や動物 の腸 の病原菌であるサルモネラ菌や シゲ ラ菌 (赤痢菌) などはア ピダェ シン感受性であ るの に対 して,昆 虫 の病 原 菌 で あ るBacillis thuringiensis(卒倒菌),Bacillisalvei(ヨー ロ
バ腐姐病菌),Pseudomonasaeruginosa(緑脳 菌),Serratiamarcescens(霊菌)は抵抗性を示 す (表 1).さらに,い くつかの植物病原菌 たと えばfなeudomonas syringae(縮葉細菌病菌, 黒節病菌),Erwiniasalicis(軟腐病菌)や,植 物 共 生 菌 のRhizobium meliloti(根 粒 菌),
Agrobcterium tumefacines (根頭がん しゅ病 菌) に対 して も強 い活性 を示す (Casteels et a1.,1989;GlinskiandJarosz,1992).ア ピダ エ シン類 は
0
.lug/mlの濃度で グラム陰性菌の 増殖 を充分 に抑制す ることがで きる. イース ト (酵母)菌 やカ ビ類 はア ピダエ シンの毒性 に対 して完全 に抵抗性 である. ア ピダェ シンの活性 はどち らか といえば静菌 作用 といえる. これ らの免疫 ペプチ ドは,溶解 作用 によって急激 に細菌を殺すのではな く,細 胞 の伸長を妨 げている. セ クロビンに対す るの と同様 に,真核細胞 は全般 にア ピダェ シンの活 性 に対 して抵抗性である. ア ピダェシンが腸内細菌 や植物病原菌,そ し て植物共生菌 に対 して も抗菌活性 を示す ことか ら, ミツバチは,彼 らが生活 している環境 にこ く普通 に存在 している微生物の攻撃か ら,直ち に身を守 るため防御機構 を発達 させたと考え ら れ る.幼虫の体液 に含 まれている完成 したア ピ ダェ シンの量や蜂児の体液 に存在す る不活性 な 前駆体の量 はかな り低 いが,幼虫 と成虫の免疫 機構 は同 じである. ミツバチの幼虫 は細菌 の侵 入が最 も抑え られた環境 (有蓋蜂児,巣房が集 まった巣)で育つので,成虫以前のステージで 病原菌に感染す る恐れはまず少 ない. また病原 菌の蜂児への感染 は, ローヤルゼ リー (ローヤ リシンを含む (Fujiwara eta1.,1990))やハ チ ミツ,花蜜や花粉 (Burgett,1978)の抗菌活 性の作用 によって も減少す る. さ らに働 きパテ は食料を前胃 (にある前胃弁)で嬉過 し,無菌 的にな った餌を幼虫 に与え る.幼虫 は体液中の リゾチームを増加 させた り,血球作用 によって 細菌 の感染 に対応 して い る. もちろん一方 で は,花蜜や花粉,水 などを集 める ミツバチの成されて い る. ミツバ チの体液 中で感 染後 に誘導 され る, ち う一 つ の抗菌 タ ンパ クで あ るアバ ェ シンは,分 子 量 が
4kDa
で プ ロ リン含 有 の ペ プ チ ドで あ り, グラム陽性菌 お よび陰生 菌 に中程度 の成長 阻害活性 を示す(
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リ1
990)
.
分子 中 には1
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個 の プ ロ リンが含有 されて お り (全 体 の33%), 酸残基 や シスチ ンは含 まれて いな い. アバ ェ シンの ア ミノ酸配列 にはア ピダエ シ ンュa
, Ib,Ⅲの は じめの18ア ミノ酸 が存在 して いる (図2).アバ ェ シンの抗菌作用 は非生 理学 的 な条件下 で, イオ ン強度 の低 い場合 にの み確 かめ られて い るが, これ もまた体液 中の他 要因 の共 同作用 を受 けて いる可能性 が あ る. ア バ ェ シ ンの活性 は静 菌的 で はあ るが, グラム陽 性菌 と陰性菌 に対 して同等 の活性 を示す. ア ピ ダエ シ ンに較 べ てAgr
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(根頭 がん しゅ病菌),Er
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(軟腐病 菌), 大腸菌頬 に対 す る活性 は, いずれ も200
倍 ほど低 い. アバ ェ シンは ミツバ チが病原菌 に 感染す ると誘導 され るが,抗菌性 防御 に寄与 し て いるか はまだ は っきり しない. ミツバ チ は外来 の材料 と抗菌性免疫 ペプチ ド のよ うな内発的 な物質 を利用 して,高度 な総合 的 防御 機 構 を進 化 させ て きた よ うで あ る (図 4).外因的戦 略 には,狭 食性寄生 ダニであ る ミ ツバ チへギ イタダニに対 す る防衛行動, また一 般 的 な衛 生 行 動 が あ げ られ る(
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992)
.
解剖学 的 お よび生理学 的 な防御 バ リヤー,体腔 内の抗感染血球 や体液性 の免疫 応 答 な ど が も う一 方 の 機 構 を な す(
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.
これ らす べての微 生 物 防御機構 の効果 はいずれ も重 要 であ る. ア ピダェ シンや アバ ェ シ ンは, ミツバ チの非 細胞性抗菌免疫 が進歩 した形 であ ると表現す る ことがで きる. この二 つ は ミツバ チの生活 して い る生態学 的 ニ ッチ ェに遍在 して い る植物病原 生物 や腸 内細菌 な どを排 除す るためのセイ ヨウ ミツバ チの適応 にお け る最高 の ものであ ると も いえ る.高度 に発達 した社会構造 も ミツバ チ特 有 の防御反応 を創 り出 して いる.社会生活,巣 の形態,食物 の化学 的性質, - チ ミツ,花粉, あ るいは花蜜 の抗菌 シス テムは,巣箱 や花粉 や 蜜 の貯蔵場所 を汚染す る可能性 のあ る微生物 の 数 を減 らし, コロニーへ の微生物 の感染 を防 いミツパテの社会構造 ･行動
行動 (掃除,グル-ミング,他) 分泌 (ローヤルゼリー,他) 育児条件 (集合的,無菌的給餌システム.他) 花粉,花蜜,ハチミツの抗菌システムミツパテの免疫応答
外国的 .外生的 内因的 .内生的 .体腔 内 体表,腸管壁,気管壁 先天的1
｢
塾誘 導性(後天的) 血球細胞による食作用や包囲化 (禎包化) 解剖学的 ノジュール形成+
リゾチーム (塩基性酵素) 生理学的バリアヽ
フ工ノ-ル較化酵素前駆体システムレクチン (ヽ_ 細胞凝集性の糖タンパク)ここ= こ こ J 図4 セイヨウミツバチの抗菌性戦略で い る (Glinskiand Jarosz,1994).
(著者の住所 は下記参照) (翻訳 吉垣 茂) 主 な 引 用 文 献
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(3):105-110. Faculty ofVeterinary Medicine, DepartmentofBeeDiseases,Akademicka12,20 -033Lublin,Poland;●DepartmentofInsec tPa-thology, Maria Curie-Sklodowska University,
Akademicka19,20-033Lublin,Poland. Thehoneybeerespondstobacterialinfection of body cavity by synthesis ofantibacterial proline-rich immune peptides,the apidaecins andabaecin. Apidaecinsrepresentinduciblein adults and to a lower extent in lastinstar larvae closely-related basic antibacterialpe p-tides ofactivity directed agalnStenteric and plant-associatedbacteria. Thebeeworkerscol -lecting nectar,pollen and waterare exposed potentiallytothesegroupsofbacteriapolluting plantsand watersources. Theenhancedeffi -ciency ofthe honeybee immune response to infectlOngeneratedbyapidaecinsprotectswell thebeehemocoelinvadedbysaprophyticbacte -ria. However,thecontributionofabaecin,an一 Other proline-rlCh inducible immune bee pe p-tide,to antibacterialdefenseofApismellifera
