多糖類の構造と代謝について

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（東京女医大洋第27巻第3号頁113−121昭和32年3月）

多糖類の構造ご代謝について

東京女子医科大学生化学教室（主任松村義寛教授）

助教授細

ホソ谷や憲ノリ

政

マサ

（受付昭和32年2月21日）

ここで多糖類と申しましてもデン粉とグリコーゲンについてです。また多糖類の代謝と申し上げましたが，これは高等植物ならびに高等動物体内にみられる，単糖類であるグルコースから多糖類への合成過程，ならびに多糖類から単糖類あるいはその誘導体への分解過程についてです。わたくしたちがこれらのことについて研究を行ったのは 1940年以後，デン粉化学が新しく書き改められたからです（戦争のため日本人がこのことを知ったのは終戦後の1947∼1948年頃です）。このためデン粉分解酵素の概念も変りました。児玉桂三教授（現徳島大学学長）は栄養学的見地と酵素化学的見地からデン粉分解酵素の単離，精製，結晶化を故中原光子1）と始めました。またデン粉分解酵素の作用旧作については田中正三2，緒方規短雄5）が電位滴定を用いて研究しました。ところが，これらの酵素はα一1．4グルコシド結合は分解するが，デン粉や，グリコーゲンのなかに多くあるα一1．6 グルコシド結合は分解しません。そこで消化の面からもα一1．6グルコシド結含は一体どのように分解されるのだろうか，またその酵素はどのようなものであるかということが問題になってきました。そこでこの結合の分解については清寺僧4）が研究しました。著者5）はこの結合が生物体でどのように出来てくるのか，グリコーゲンの合成過程を老慮しながら，デン粉合成過程を研究しました。これらの仕事を中心に本題のもとにお話しますが，その前にデン粉，グリコーゲンの構造についてみてみます。

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第1図

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椅子形・寝豪形

第2図pyranose i環の構造デン粉，グリコーゲンを構成しているグルコー

Norimasa HOSOYA （Department of Biochemistry， Tokyo Wom・svn’s Medical College）： Structure and metabolism of Polysaccharides．一一A review

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スは椅子型です。

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第3図maltoseの構造式

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2コのα一Dグルコースが炭素1と炭素4とで

脱水して結合すると，この揚合の結合をα一1．4 グルコシド結合と申しますが，maltoseになります（第3等星。これは1819年De Saussureによってデン粉の加水分解産物中に見出され，1847年 A．P． Dubrunfautによってデン粉に麦芽（malt）を作用させると大：量得られることからmaltoseと名付けられたものです。また2コのα一Dグルコースが炭素1と炭素6とが結合すると，この結合を α一1．6グルコシド結合と申しますが出来るものは isomaltoseです（第4図）。

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H CH，OH 1−1 OH

6一（（tr−D−glucopyranos．v：〉一一D−glucose 第4図isomaltoseの構造そこでデン粉，グリコーーゲンについてみますと，デン粉，グリコーゲ：ンが（C6HioO．r）nの一般

式を有することからC6HIDO5基1個について遊

離のOH基が3コつつ存在することは解ります。 Haworthら（1929）6）はmethylationの結果デン粉はD−91ucose分子がmaltose型（α一1．4グルコシド結合）をして長く一列に連らなったものと考えました。そしてデン粉の一般式は（C6Hlo Or，）n・H，Oで表わすべきだと提唱しました。また

有名なHaworthの末端基定量法による結果D一

グルコースが24∼30個位がα一1．4結合で一直線に連らなったものと考えましたが，Staudingerら（1937）7，は広範な物理化学的研究の結果，いわゆるStaudingerの粘度法則と滲透圧法により，デン粉は極めて大きな：重合度を示す高分子化合物であり，デン粉は直鎖分子だけではなく，複雑に枝分れし．た巨大分子であるというStaudingerの構造式を提出しました。一方デン粉を水に対する溶解性とその水溶液の粘度から二つの成分に分けようという企が行われ

ていましナこ（A・Meyer 1895）。 Maquenne＆R o−

ux（1905）8）は天然デン粉を，温水に溶けやすく粘度を殆ど示さないデン粉の内容物と考えた部分を amylose（amylumはラテン語でデン粉という意）と，温水に溶けにくいが糊をよく形成するデン粉粒の外被と考えた部分をamylopection（pectos ギリシャ語で粘るという意）の2成分に分けましたが，どうゆうものか，よく分りませんでした。ところがK．H． Meyer9）が1940年に極めて慎重な操作によリデン粉を永に易溶性のものと難溶性のものの2成分に分離しました。そして末端基定量法，滲透圧法，粘度法により，化学構造上明確な差のあることを明らかにしました。そして，改らためてD一グルコースのα一1．4結合のみからなる

CH，OH ． qH．，Ol！ 9H．OH

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O；，T H OII H 第5図澱粉の構造式（amyloseの式） 2：3・4・5テトフメチルクルコース●生成

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2・3・βトリ凶子ルターl一ズ生成 n、。Hノ’ Qtt cn：oH 2・3沃メチルグルコ．ズ生成琶。，。f｛ g｝TiOl｛ 1：〉イ！g’c｝i：o lto 包、、。。 2・3・4−6，トラメチルグ几コーズ塗成第6図 H．Staudingerの澱粉模型直鎖構造をとっているもの，すなわち温水にとけ易いがその後沈澱しやすいものを・amylose．と名付け，枝分れした構造をもつもの，温水に溶けがたいが，溶けた上は丁々沈澱しないものをamy一一1！4 一

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1opectinと呼ぶことを提唱しました。この仕事により，今迄のデン粉化学は全く新しく書き換えられたような次第です。また言葉の定義も変ってしまいました。ではアミロースは一体どんなものでしょうか， α一Dグルコースがα一ユ．4結合して直鎖状に300∼ 1200個重合したものです。これは平均したもので，勿論種によって重合度は異ります。重合度の数十から数千に達する同族体の集合であることです。そしてグルコース6個が一環をなすようなコイル型構造をしております。アミロペクチンはアミロースよりも：更に巨大な分子のもので，アミロ・一スの二合と同じように多くのα一1．4グルコシド結合の外に，α一1．6結合またはCt−1． 3結合などをもった分枝した樹枝状構造をしているものです。重合度は5000∼30000 です。グリコーゲンも同じようなものです。しかしこれらの構造が酵素作用による研究で更に解明されましたのでまつ酵素作用についてみてみます。この揚合一応，植物でデン粉がどのように出来てくるか，そして人闇がそれをとり入れた縞合にどのようにして消化されグリコーゲンが出来て行くかということを頭に入れてその順に酵素をとり上げてみます。一般に植物は空気中の炭酸ガスと，地中から吸上げる水とから，葉緑素の助けにより太陽エネルギーを吸収して光合成を行います。光合成のことは略して頂き，糖から多糖類の合成についてみてみます。この多糖類の合成過程を最初に発見したのはCori夫妻（1937）10・である。 Cori夫妻はアルゼンチン人で，夫婦とも医者です。インシュリンの作用を研究しようと米国に来ましたから薬理学の研究室を訪れました。その頃は，肝アミラーゼが存在するといわれていた時代です。まず動物の肝グリコーゲンの分解をみると，燐酸イオンがないと分解がおこらず，また肝グリコーゲンが分解しても還元糖の出現をみないことを発見しました。グリコーゲンは三燐酸分解phosphorolysis され，生ずる反応生成物はグルコースの炭素1の位置に燐酸のついたものα一D−9！ucopyranose−1 phc・sphate（G−1−P）であることを確認し，この反応を触媒する酵素をpbosphorylaseと名付けました。またこの反応は可逆的であり，G−1−1からphosphorylaseの作用により，多糖類の合成が行われることも証明しました（第7図）。

高1撫織嘱

ホ．．第7図Glycogen十Phosphate＝Glucosephosphate．この研究はW6hlerが無機物から尿素なる有機物の合成を行ったかつ期的な実験と共に，簡単な有機物から高分子化合物を酵素学的に合成した意味で，歴史的に意味のある研究でした。この仕事に対し，Cori夫妻はノーベル賞を貰っています。植物では馬鈴薯について1｛anes（1940）11が，このphosphorylatiGnの機構を同様に証明しております。しかしphosphorylaseによって出来る多糖類は沃度反応は青色ですが，グルコースの重合度が80∼100位のものです。ここで脇道にそれますが沃度反応の機構についてみましよう。アミローースは沃度とComplexを作りアミロペクチンは沃度をただ吸着するだけであるとRundleら12）や緒方5）が電圧滴定から証明しております。またK：atz（1928）によって始められたX線廻折による研究から，Rundleら（1944）！5）はアミロース（またはV図型を示すデン粉）が沃度で呈色するのは螺旋配置をとった分子構造の中に沃度分子が入るからであるというFr・ eudenberg（1939）， Hanes（1937）の仮設を証明しました。すなわちグルコース基6コが螺旋1巻きを形成し，水酸基を螺旋の外側に向け，内部は第8図ヨードの入った螺旋状澱粉鎖の模型非極性の炭化水素が配列していて，その螺旋の内蔀に沃度分子が長軸を螺旋軸に一致して溶解し，固溶体を形成する。そしてグルコース基6個当り，すなわち螺旋1巻きについて1分子の沃度が入ります（第1表）。一方Swanson28）はphosph− orylaseによってG−1−Pから出来る多糖類（直鎖型の）について，グルコース基の重合度と沃度反一 IJ5 一．

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二三色度との関係を検べてみましたが，第9図のようになります。第1表合成dextrinの重合度とヨeド呈色との関係

作騰鴫離1平民鍍1一哩色i吸収廊

1分 5 9 13． 5 18 25． 5 32 60 135 360 090（ 2． 1 5．3 8．4 9． 5 14． 7 17． 9 30． 0 54． 2’ 82． 6 3．8 7． 4 12． 9 18． 3 20． 2 29． 3 34． 7 55． 6 97． 4 146． 5 な薄赤し赤ラベン’ダー青紫青 t／ rl tl 紫 5000A 5200 540Q 5600 5800 5800 6000 tl tl 第1表から分ることは，沃度反応の呈色度はグルコース基の直鎖の長さによって規まってくるということです。グリコーゲンやアミロペクチンが赤色，または紫色を呈するのは決して分子が小さいからではなく，むしろ分子の枝分れが多く， α一1．4結合で真直ぐにフルコース基が連らなっている部分（結局α一1．6結合，枝分れから外側への直鎖部分）が平均して8∼12，または20∼24であるからです。 phosphorylaseによって出来る多糖類はα一1．4 グルコシド結合にグルコース基が80∼100位しか重合したものでないとすると，天然にあるグリコーゲンや，アミロペクチンはどうして出来るのでしょうか，馬鈴薯についてみても，アミロペクチンとアミロースとの比は80：20の割合いです。 Cori夫妻14ノはphosphorylaseと共に働いて枝分れ（cr−1．・6グルコシド結合）を作ってグリコーゲン合成を行う酵素を動物の肝，心臓中に見出し， Branching fa．ctorと名付けました。

植物についてはHaworth門下のPeatら15）

が馬鈴薯中にphosphorylaseと共同してG−1−P からアミロペクチンを作り，またアミn一スに単独に働いてアミロペクチンを生成する酵素のあることを見出し，phosphorylase（P一酵素）に対してQ一酵素と名付けた。この酵素作用について著者5）も研究を行った。この酵素は，燐酸の助けを必要とせず，また還元糖の生成もなく，アミn一スに働いてアミPペクチンを生成する。まずアミロ・・一ス分子に働き重合度20∼22位の破片に切り，これを直ちにアミロペクチンの中心となるような他のアミロース分子にα一1．6結合をもつて結びつけ，1分子のアミローースを完全に分解し終ってから他のアミロース分子に働いて行く，始のうちはアミロペクチン分子の中核を作り，段々と外側を作って行く。こうして天然の樹脂状構造をもつたアミロペクチン分子を作って行く。故にこの酵素は一種：のTransglucosidaseであることを証明しました。．こうして馬鈴薯についてはアミロペクチン，アミロースが80：20の比に出来てきてデン粉を生成しますがこのことについては種によりこの割合の異なってくる点などについては未だよく分りません。．．アミロペクチンの構造についてはStaudinger の構造式，Haworthの構造式， Meyerの構造式などありますが現、在では一般にMeyerの構造式がみとめられています（第9図）。了嚇㌔Tレ

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一スなどが接近してミセル（Micell）を形成しています。ミセルとはKarl Wilhelm von Nageli

（ユ862）が生活原形質の膨潤異方性を説明するために考えたことで，デン粉のような高分子化合物は多数集ったミセルと称する分子群を作り，更にこれが規則的に配列するとしたのです。これは分子相互の構造の似た部分がvan der Waals力， hydrogen bond（水素橋）などで規則的により集って多数の一定の繰り返しを持つた部分を形成している訳です。今デン粉粒は冷水には殆ど不溶ですが大量の水と共に熱して行くと，粒の内に水分が入り，粒は次第に膨脹し，ミセルが解けてきて，デン粉の種類によって差がありますが，大体700C位になると水を吸った海綿のように数十倍に膨潤した状態になります。Meyerら16）はこの様相を第10図のように表現しました。更に温度を上げると80。C 位．になるとミセルが全部とけて，アミロースも，アミロペクチンも，すべて単分子となって水分にとりまかれたいわゆる溶液の状態，全体が半透明のほぼ一ような膠質，所謂糊を作ります。この場

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生澱粉粒の一庵のミセ，tr構造（Meyer｝澱粉粒が膨溝こた婚合（Meyer）

第10図細い線はグルコース鎖の本を表わす，太い線はミセルを表わす合低分子化合物のような完全な溶液ではなく，長い糸状分子および巨大な分枝分子の一部，直接あるいは水分子を媒介として数個所で結合していますから，一つの分子を動かせば他の分子もこれに引ずられて動き，強い粘性を示す糊の状態であるのです。Katz17）はこのように糊化された状態のデン粉をα一デン粉と呼び，生デン粉のように分子が高度の規則的配列を持っている状態をβザン粉と名づけました。米粒の場合では完全なα一化には時間を要し98。Cで20分間を要します。そしてα一デン粉は酵素の作用を受けて分解し易いのですが．β一デン粉は殆ど酵素の作用を受けて分解されません。ですから温い飯を食べれば消化がよいのです。またデン粉糊を室温に放置しておきますと外観は変りませんが，次第にミセル化が起り，β一が多くなって悩ます。現象としては糊は次第に白濁し，き裂を生じ，水が分離して来ます。この現象をretrogradation（老化）と呼びます（第11図）。

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完全糊化一部老化 −h澱粉分子ac 同附着黙≡≡ ミセ，・第11図澱粉分子の糊化と老化の模型図（＝二図）老化は水分が30∼60％，0。Cのときにもっとも起り易いのです。冬は餅や飯の老化が著しい訳です。また冷蔵庫にご飯を保存した場合もβ一化してしまっていると考えるべきです。ですから冷い飯は老化してβ一デン粉になっていますから，食べても消化が悪いから，温めて食べるべきです。餅を焼いて食べるのも同じ訳です。こうして植物界で出来たデン粉を動物が食べますと，消化管でグルコースまで分解きれます。この反応を触媒する酵素はamylaseと呼ばれています。amylaseは植物にもあります。これらの酵素は酵素の発見以来，消化という問題が取り上げられたとき（1811）から研究されているので，歴史的なことを述べていますと面白いのですが，大変なので省略します。現在確認されている点についてのみみてみます。 amylasei8）は加水分解酵素です。そして現在でも命名には混乱している点もありますが，一応 Kuhnの定義を若干変更し，次のようにみた方がよいと思います。デン粉を加水分解してα一CO㎡i− gurationの分解生成物を生成する酵素をα一amy− lase，β一configurationの分解生成物を生成する酵素をβ一amylaseと呼びます。α一amylaseには動物性amylase（膵臓，唾液などのamylase）細eS amylase，糸状菌amylaseなどがあり，β一 amylaseは大豆，甘藷などに極めて多量含まれております。麦芽amylaseはα一一amylaseとβ一

amylaseとの混合物です。現在amylaseは結晶

の状態にとり出されています。 β一amylaseは Balls ら（1948）19）によりr甘藷力〉ら，α一amylase はMeyerら（1947）20）により豚の膵臓から結晶

一m一

(6)

の形でとり出されております。．まず植物中に多いβ一amylaseについてみてみます。β一amylaseはα一一1．4グルコシド鎖の非還元性末端からグルコース基2コ，マルトースを切り離して行きます。この時切ると同時にWalden転移が起ってβ一maltoseが生ずるものと考えられます（第12図）。それ故にこの酵素を糖化酵素とも呼んでいます。アミロースに働いた場合は100％， 1 にほ！7」一騨一一一一一一へ．．ノノも

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第14圏 K．H． Meyer等のアミロペクチン模型 1・2ザ室・・

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波良第13図Amy工oseのβ一amylaseによる加水分解時に於けるヨード呈色の吸収スペクトルの変化、最低の曲線は加水分解のものであるルドースに分解してしまうことが出来ず，50％前後までしか分解することが出来ません。α一1．6結合のところまで分解してくると分解することが出来ません。こうして出来たデキストリンを限界デキストリンGrenzdextrinと呼び，この春愁は β一amylaseで出来たの．でβ一limit dextrinとも呼んでいます。（第14図）つてできるものではなくphosphorylaseによってもできるのです。phoεphorylase．もやはり非還元性末端から加燐酸分解して来ますが，α一1。6 グルコシド結合のところまでくると作用が止ってしまい限界デキストリン（phosphorylase Iimit dextrin）を残します。 α一amylaseもやはり，α一1．4グルコシド結合しか切りません。しかしα一amylaseは切り方が異なり，まず3∼4コイルの部分に大きく切って行き，さらにこれを小さく切って行きます。ですから，α一amylaseが働いた場合にはまず，還元糖の生成よりも，粘度率の低下，液化がみられますので，液化酵素と呼ばれた訳です。アミロースに働いた揚合は電圧滴定で3段階に働いて行くのがみられます5）。またこの揚合沃度呈色度の変化は以上のような切り方をしますから沃度呈色度の極大は紫，赤と変化して行きますことがみられます（第15図）。 α一amylaseがアミロペクチンに働いた揚合にはα一1．6グル．コ．シド結合を飛び越えて，まず，大きく．切．り，・順次小さく切って行きますが，最後迄 α一1．6グルコシド結合を切ることが出来ませんから，イソマルトースが残ります。大低の揚合α一 limit．dextrinが残ります。また面白．いことに動物のα一amylaεeは種特異性のあることです。異種動物の対応する臓器の酵素の性質には共通性がないが，．同一動物の異種臓器の酵素の性質には共

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第15図

α一a卑ylaseによ．驍≠高凾撃盾唐?ﾌ加水分解時に於けるヨ・一一ド呈色の吸収スペクトルの変化。最低の曲線が 30％加水分解のものである。（Swanson）28）通性のあることです20）。ですから人間であれば唾

液amylaseと膵臓のamylaεeとは共通性のあ

ることです。動物は食物として，デン粉，グリコーゲンをとりますが，消化管でグルコースまで加水分解します。しかし，唾液にはマルトースをグルコース2 分子に分解するmaltaseも含まれていますが，膵，．唾液ともα一amylaseを分泌するのでα一1．6 グルコシド結合を切る酵素が見当りません。これらの酵素だけではイソマルトース，α一リミットデキストリンが残ってしまいます。そこで宝寺4）は消化管中にグルコースまで分解する酵素が存在するのは，腸の部位ではないかと研究を進め，牛の腸液，腸粘膜中にα一リミットデキストリンを分解してグルコースに分解する酵素のあることを見出しました。そして一応α一1imit dextrinaseと名付けたのですが，その後Larnerら21）は豚の小腸粘膜から，これと全く同一の酵素を取り出し， Oligo−1．6−glucosidaseと名付けました。これらの酵素によって食物として沖つたデン粉，アミロース，アミロペクチン及びグリコーゲン類は完全にグルコース迄分解されて腸粘膜で，ATPの存在のもとにhexokinaseの働きでphosphorylation されて燐酸の化合物として腸粘膜を通り，通、り終るとphosphataseの作用で燐酸を切り．離して，グルコースとして血液中に入り，血糖となって肝臓，或いは体の各組織に送られて行くのです。動物体中におけるグリコーゲン合成過程に入る前に，α一1．6グルコシド結合を切る他の酵素について簡単に上げてみます22）。Meyeri6）らは酵母の素劃分にはα一1． 6グルコシド結合を加水分解するamylo91ucosidaseと加燐酸分解を行う酵素が．あると報告し，後者のものはα一1．6グルコシド．結合の合成も行うものとしてiso一一phosphorylase と名付けましたが否定されました5）。しかし，．このα一glucosidaseは小林，丸尾の云うiso−amYlase ではないかと考え．轤黷ﾜす。小林ら22）のいうiSO− amylaseは酵母中に存在する酵素で，アミロペクチン型の分枝多糖類の分枝点を加水分解してアミロース型の直鎖多糖類を生ずるものです。頂度 Q一酵素の逆の作用を持つたものです。このことについては英国でもPeat25）らが馬鈴薯，そら豆中に同じような作用のある酵素を見出して，R一酵素と名付けていますが，同じもののように思われます。一方動物では筋肉の抽出液でグリコーゲンを分解しますと完全に分解しますが，phosphoryla、 seの作用では40％前後しか分解しません。そこで筋肉中にもα一1．6グルコシド結含を切る酵素が予想きれ，Cori門下24∫が家兎筋肉からamylo−1．6− glucosidaseを見出しました。また， Petrova25）に見出されたamylose isomerase｛’LPにdextran− aseなどありますが省略します。今α一1．6グルコシド結合分解酵素を挙げましたのが，これを利用すれば，グリコーゲン，アミロペクチンの内部構造を研究するのに都合がよい訳です。ですからここで再び分枝多糖類の構造についてみてみます。限界デキストリンはα一1．4グルコシド結合でできた鎖にα一1．6グルコシド結合によって結合したグルコース残基が残っていて，丁度木の枝を切り取ったあとに枝のつけ根だけが残っているような形です（第14図）。ですからこの1．6結合に付着しているグルコース残基をamylo−1．6−glucosidase で遊離のグルコースとして分離してしまえば，外側の分枝点がなくなるのですからphosphorylase またはβ一amylaseで内側のα一1．4結合のグルコース鎖は再び分解されます。この過程を数回繰り返されるとグリコーゲン（アミロペクチンは回数がグリコーゲンよりも少くてすむ）は完全に分解することが出来ますが，それと同時に構造も分って来ます。

Coriら26・27）は phosphorylase と amylG−1．6−

91ucosidaseとの組合せで，グリコーゲン，アミ

(8)

ロペクチンの枝分れの様子（枝分れの数，分枝一つ当りの平均鎖長，．分枝閥の鎖長など）を研究しました。これによるとmethylationやperchloric acid oxidaticn法よりも詳細に様相が分りました。アミロペクチンでは外側の分枝はグルコース

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m3 Units

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第16図

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6一一7 Units

Structure of glycogen．’A， aldehydic end O， glucose units．

基が平均20∼24，分枝聞隔は4∼6ですが，グリコーゲンは外側の分杖一っについては12∼16，分枝間は2∼3個でした（第14図，第16図）。故1こグリコーゲンの方がアミロペクチンよりも巨大な分子量ですから，分枝も多い，緻密な複雑な化合物であります。さて，ここで再び動物にもどります。腸管から吸収された糖は門脈を通って肝脚こ行き肝グリコーゲンとして一一YB合成され残りは血中に入って一血糖値を嵩め，各組織に供給されて組織グリコーゲ ∫P−e・・る taniylo’1．6−glueob・idase ンを合成します。肝臓におけるグルコースからグリコーゲンへの合成過程をglycogenesisと申し

ます。グルコースはhexokinaseの作用でATP

の存在のもとにα一D−glucose−6−phosphate（G−

6−P）になり，phosphoglucomutaseの作用で

G−1−Pになり，さらにphosphorylaseの作用で α一1．4グルコシド鎖を作って行きます。動物の phosphorylaseの働く場合には核を必要とします。α一1．6グルコシド結合はBranching factorによって出来ます。こうして肝グリコーゲンが出来てきます。空腹時になりますと，各組織における需要のため肝グリコーゲンは動員されます。肝臓におけるグリコーゲンからグルコーースへの分解過程を91y−

cogenolysisと申します。まずphosphorylase

の作用でα一1．4結合を切ってG−1−Pを生じ， amylo−1．6−glucosidaseの作用でα一1．6結合を切って，グルコースを切り離し，この過程をくり返えして，グリコーーゲンを完全に分解してG−1−P 及びグルコースにします。G−1−Pからはphosph− ataseの作用で糖を遊離し，血中に入りth糖となって各組織に供給されます。組織でエネルギー源を必要とするときには，いきなり糖を燐酸化してそのまま分解してエネルギーを得るのではなくて，一旦グリコーゲンに合成されてから利用きれて行くようです。各組織におけるグリコーゲンの一一一一?G一 1一・ P C a−D−stlucopyranose’1−phospliute）

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第17図糖類代謝図

一 120 一 “sxN G−6−P（a−J）一gtucop）’rariese−6− phosphete） ttt tlt ll ノ x 解糖過程

(9)

合成される揚合も肝臓のglycogenesisの場合と全く同じ過程で行われます。しかし分解してエネルギー源となる揚合．にはglycolysis解糖．きれ，酸素が充分存在すれば炭酸ガスと水にまで完全に分解され，酸素供給不充分な場合には乳酸．を生じてくるのです。以上これらの関係を分り易く図示すると第17図のようになります。これらに関する研究は現徳島大学学長児玉桂三先生が東京大学医学部生化学教室に在職していたときに行われたものです。右先生の御指導を深謝するとともに、これらの研究に与った諸氏の御協力を深謝します。献 1）申原光子：綜合医学，12，1085（1955） 2）田中正三：生化学，22，152（1950） 3）緒方規矩雄：酵素化学シンポジウム，4，44 （1950）． J． Biochem． 39， 137 （1952） 4）清寺町：」．Biochem．40，509，515，519 （1953） 5）細谷憲政：生化学，25，193（1953）

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