セミナー室
産業微生物の細胞膜を介した物質輸送研究の最前線――物質生産の効率化に向けた新たな挑戦-3コリネ型細菌における糖取り込み機構PTSの 遺伝子発現制御
田中裕也，乾 将行，湯川英明
（公財）地球環境産業技術研究機構（RITE）
生物は環境の変化に対して適切な遺伝子を適切な量，
タイミング，確率で発現させることにより対応してい る．炭素源に対する応答もその一つであり，炭素源応答 の研究はオペロン説など遺伝子発現制御の重要な概念を 数多く生み出してきた．糖代謝系遺伝子の発現は環境中 に存在する糖源によって誘導されるのが基本であるが，
他の糖源の存在や細胞の状態に応じて複雑な発現制御を 受ける．この複雑な発現制御の全容を解明するには，そ の制御に関わる転写因子と制御シグナルの解明が重要と なる．
はアミノ酸生産菌とし て1950年代に日本で単離された高GC含量のグラム陽性 菌で（1），グルタミン酸，リジンなどのアミノ酸や核酸な どの工業的生産に広く用いられている．筆者らは
R株を改良し，高生産性バイオプロセス
「RITEバイオプロセス」によりエタノール，コハク酸，
乳酸など有用物質の生産に取り組んでいる（2〜4）．グル コースなどの糖は有用物質生産における主要な炭素源と して利用されており，糖取り込み能力の改良が生産性効 率の向上において重要な鍵となる． にお けるグルコースなどの取り込みは，主にphosphoenol- pyruvate （PEP）: sugar phosphotransferase system
（PTS） が担っていることから，筆者らは
PTS 遺伝子の発現制御機構を解明し，その知見を 応用して糖取り込みを適切に制御することで，物質生産
のさらなる効率化を目指している．今回は
のPTSについて，筆者らのR株での解析を含め，
近年解明された転写制御因子に注目し（各 遺伝子の 制御の概要は図1参照），これまでの解析状況をまとめ る．
のPTS
原核生物の糖取り込みはPTS, Major Facilitator Su- perfamily, ABC輸送体などによって行なわれており，
その中でもPTSは原核生物のみに存在する輸送機構で ある．PTSによる糖の取り込みは，リン酸化と共役し て行なわれることが他の糖輸送機構とは異なるユニーク な点である（5, 6） （図2）．リン酸基は解糖系のホスホエ ノールピルビン酸に由来し，細胞質タンパク質のEn- zyme I （EI）, Histidine-phosphorylatable protein （HPr）
を順に経由して Enzyme II （EII） に受け渡される．EII は膜タンパク質で，それぞれの糖に特異的なEIIが存在 し，糖の輸送とリン酸化を同時に行なう．PTSの基質 はグルコース，フルクトースなどのC6糖が含まれてお り， では通常，グルコースはほぼすべて PTSにより取り込まれる．PTS以外の機構では糖の輸 送とリン酸化でそれぞれエネルギーを消費するのに対し て，PTSではPEP 1分子の消費で糖の輸送とリン酸化 が行なわれ，さらに解糖系などの代謝経路に速やかに受
け渡される．PTSタンパク質のリン酸化状態は，細胞 外の糖の存在と細胞内PEP/ピルビン酸比率によって決 定されている．PTSはこのリン酸化状態の変化に応じ て様々な細胞機能の制御にも関わる．たとえば大腸菌の グルコースEII細胞質サブユニットは，リン酸化状態で はcAMP合成酵素を活性化し，逆に脱リン酸化状態で はラクトースなどの非PTS糖の取り込みタンパク質を 阻害する．
R 株には EI, HPr が1つずつと糖特異 的EIIが6種類存在する（図3）．EI, HPr をコードする , 遺伝子は，ゲノム上，フルクトースEII（フル クトースを主に基質とする意；以下同じ）をコードする の近傍に位置しており， は とオペロンと
して転写される．フルクトース が とオペロン を形成することは，グルコースEII細胞質サブユニット をコードする が , とオペロンとして転写さ れ る 大 腸 菌 や，グ ル コ ー スEIIを コ ー ド す る が , とオペロンを形成する枯草菌とは異なってい る．フルクトースEII以外のPTS，すなわちグルコース EIIをコードする ，スクロースEIIをコードする
，
β
-グルコシドEIIをコードする と ，そ し て こ れ ま で の と こ ろ 基 質 が 不 明 なAsc （arbutin-, salicin-, and cellobiose-specific） 型EII遺伝子をコードす る , はそれぞれゲノム上に離れて存 在する． と は R 株には存在す るが， ATCC13032 株には痕跡のみが認図1■ , , , の転写制御
められることから，進化の過程で欠失したことが推定さ れる．これらのうち , , , は解糖系の オペロンやペントースリン酸経路の オペロン， ,
といった中央代謝遺伝子とゲノム上で比較的近傍に 位置している．
近年， のゲノム配列が解読されたのを
契機に（7〜9），転写制御機構の解析が精力的に進められて
いる．その結果，PTSについても様々な新規転写因子 による制御の存在が知られるようになった．
PTS糖による 遺伝子発現誘導
に お け る 遺 伝 子 の 発 現 解 析 は，
PTSを介した糖取り込み活性の解析により行なわれて きた．その結果，フルクトースEII活性はフルクトース 培養時に最もよく誘導されること，メチル-
α
-グルコシ ドの取り込み活性はPTS糖が存在しないときにも存在 するがグルコースの添加によってさらに活性が上昇する ことが示された（10）．これらの結果から，にも 遺伝子の発現誘導機構が存在することが示唆さ れた．近年では主にRNAレベルでの発現解析が行なわ れている．RNA発現解析から，グルコース，フルク トース，スクロースなど，PTSにより取り込まれる糖 の存在下で 遺伝子の発現が誘導されることが判明し
た（11, 12）． はPTS糖が存在しないときにも一定量の
発現が観察されるが，グルコース，フルクトース，スク
ロースを培地中に添加することにより発現が上昇した．
も同様のパターンを示す． , , はPTS糖 が存在しないときにはほとんど発現せず，グルコースに よる発現誘導も少ない．しかし，フルクトース，スク ロースが培地中に存在するときには顕著な発現の上昇が 観察された．PTS糖以外の炭素源（酢酸，クエン酸，
シキミ酸など）では 遺伝子の発現上昇は見られない．
以上の事実から， , を除くすべてのPTSの 発現がフルクトースにより誘導されることが判明した．
このようなフルクトースによる発現誘導パターンは大腸 菌，枯草菌とは異なっており，フルクトース誘導に関わ る転写制御機構の存在が予想された．しかし，大腸菌の 遺 伝 子 発 現 誘 導 に 関 わ る 転 写 因 子 Mlc （making large colonies） の相同タンパク質は存在せず，また枯草 菌の 遺伝子発現誘導に見られるアンチターミネー ター遺伝子は -PTS（後述）の近傍にのみ存在し，他 の 遺伝子周辺には見られない．このことからも，
では大腸菌や枯草菌と異なる制御機構が示 唆された． - 近傍のゲノム配列を解析するとDeo- R-type転写因子遺伝子 が存在する．この 遺 伝子が の近縁種にも保存されていること から，SugRによる 遺伝子発現制御の可能性が考えら れた．
そこで， 遺伝子を破壊したところ， , , , , 遺伝子においてPTS糖の存在しないときにも恒常 的な発現が観察された（13〜15）．ゲルシフトアッセイから
図2■PTS
解糖系の中間代謝産物であるホスホ エノールピルビン酸由来のリン酸基 がEI, HPr, EIIを経由し，EIIにより 取り込まれた糖に受け渡される．
はSugRが直接これらのプロモーター領域に結合するこ と，またSugRの結合は特にフルクトース1-リン酸の添 加により阻害されることが判明した．これらの結果は，
PTS糖が存在しないときにはSugRが 遺伝子の発現 を抑制しており，PTS糖が環境中に存在するときには SugRによる抑制が糖-リン酸によって阻害されること で 遺伝子の発現が促進されることを示している．フ ルクトース1-リン酸はフルクトースEIIによるフルク トース取り込みで生じる．このことは，
では 遺伝子の発現がフルクトースによって最もよく 誘導される現象をうまく説明できる． 破壊株のマ
イクロアレイによる網羅的遺伝子発現解析からは，
SugRは 遺伝子のみならず解糖系や乳酸代謝遺伝子の 発現制御も行なうことが判明した．ChIP-chip （chro- matin immunoprecipitation-on-chip） 解析の結果やゲル シフト法の結果と併せて考えると，SugRはPTS糖の代 謝遺伝子の発現制御を中心として20以上の糖代謝経路 遺伝子発現を包括的に制御するグローバル転写因子であ ることが判明した（16）．
遺伝子領域には に加え，DeoR-type転 写因子遺伝子 が存在する． 破壊株では オ ペロン， , の発現が上昇する（12）．このことは 図3■ R株の 遺伝子構造
FruRがこれらの遺伝子のリプレッサーとして機能する ことを示している．FruRがどのようなシグナルを認識 しているのかなど詳細については現時点では不明であ り，今後の研究が期待される．
ペントースリン酸経路とPTSのGntRによる制御 においては，グルコン酸は菌体内に取 り込まれた後 GntK （gluconate kinase） の働きによりリ ン酸化され6 -ホスホグルコン酸となり，ペントースリン 酸経路によって代謝される． におけるグ ルコン酸代謝遺伝子を制御する転写因子の探索から GntR1, GntR2の両転写因子による制御が ATCC13032株で見いだされた（17）．なお，
R株にはGntR1のみが存在する．マイクロアレイ による網羅的解析から， 遺伝子破壊株ではグルコ ン酸代謝遺伝子に加え，50以上の遺伝子の発現に変化 が見られた． 破壊株で発現が上昇した遺伝子には ペントースリン酸経路代謝遺伝子も含まれており，
GntRはグルコン酸代謝に関わる遺伝子群の発現を包括 的に制御することが示された．興味深いことに， ,
破壊株で発現が減少した遺伝子の中には , の2 つ の 遺 伝 子 が 含 ま れ て い た．こ の こ と はGntR1, GntR2がこれらの 遺伝子に対し転写活性化因子とし て働くことを示す．精製GntR1, GntR2は ，ペン トースリン酸経路遺伝子，グルコン酸代謝遺伝子の各プ ロモーター領域に結合し，さらにこの結合はグルコン 酸，グルコノラクトンの添加により阻害された．
以上の結果は， , によるグルコース，スクロー ス取り込みとペントースリン酸経路による代謝がGntR によって制御されていることを示す．すなわち，グルコ ン酸が存在しないときにはGntRはDNA結合型であり，
グルコン酸代謝遺伝子，ペントースリン酸経路代謝遺伝 子発現を抑制し，逆に , プロモーターについて は活性化させ，グルコース，スクロースの取り込みを促 進させる．培地中にグルコン酸が存在するときには GntRのDNA結合能は阻害され，その結果としてグル コン酸代謝遺伝子，ペントースリン酸経路代謝遺伝子の 発現は上昇し， , の発現は低下する．このよう にGntRはグルコン酸の存在状況に応じてペントースリ ン酸経路による代謝とPTSによるグルコース，スク ロース取り込みのバランス調節を行なう．このようなペ ントースリン酸経路とPTSの制御は，現在までのとこ ろ に特有である． , はGntRの制 御下にあるものの， 発現は制御されていない．フル
クトースの代謝は主に解糖系によりなされ，ペントース リン酸経路がほとんど使用されないことと関係があるの か興味深い．
LldRによる オペロン， の制御
LldRはl-乳酸代謝遺伝子のプロモーター領域に結合 する転写因子として見いだされた．そのDNAへの結合 はl-乳酸により阻害される． 遺伝子破壊株と野生株 とのマイクロアレイによる遺伝子発現の比較から，乳酸 デヒドロゲナーゼ， , などの代謝遺伝子の発現 が変化することが判明した．このうち乳酸デヒドロゲ ナーゼ遺伝子， オペロンに関してはLldRが直接結 合することが確認されている（18）． , の発現は 破壊株において発現が上昇することから，LldRは これらの遺伝子の転写抑制因子であり，菌体内の乳酸が 上昇するとその抑制が解除されると考えられる．
破壊株では , の発現は約2倍の上昇が観察され たが，これは 破壊株における10倍以上の発現上昇 と比べると少ない．このことから， 遺伝子の発現制 御は主としてSugRの活性制御によって行なわれ，Gnt - R, LldR, あるいはこれから述べる RamA （regulator of acetate metabolism A） などはPTS糖以外の環境シグナ ル，たとえば他の炭素源が環境中に共存するときに 遺伝子の発現を適切なレベルに調整する機能をもつと考 えられる．LldRに関しては，l-乳酸により活性が調節さ れることから，乳酸代謝による 遺伝子の発現調節が その役割と考えられる．今後解明すべき点としては，l- 乳酸が菌体内に存在するときに , の発現が上昇 することが にどのようなメリットをもた らすのか，なぜ , は上昇するのに は発現に 変化が観察されないのかなどが挙げられる．
RamA, RamB, GlxRによる制御
RamAは，酢酸代謝遺伝子の発現制御に関わる転写因 子として見いだされ，その後の解析から酢酸代謝に限ら ず様々な代謝経路の発現を制御することが明らかとなっ た．マイクロアレイによる野生株と 遺伝子破壊株 の発現比較の結果， 破壊株では , , の 発現が減少し， , の発現は上昇した（19）．これら の 遺伝子のうち , プロモーター領域には RamAの結合コンセンサス配列が存在しており，精製 RamAによる結合が観察されている．このことから，
, プロモーターはRamAによって直接的に抑制
されていると考えられる．一方， , , プロ モーター領域にはRamAの結合配列は存在せず，精製 タンパク質による結合も観察されていない．したがっ て， , , の 破壊による影響は間接的であるこ とが示唆される．興味深いことに，RamAは転写因子 SugRの発現を抑制することが知られており， 遺 伝子破壊による , , の発現減少は，SugRの タンパク質量が増えたことでこれらの遺伝子のプロモー ターが抑制されたことによる可能性が考えられる（ ,
, は , と比べSugRによる抑制効果が大 きい）．RamA制御の標的遺伝子はPTS，解糖系，ペン トースリン酸経路，TCAなどの中央代謝経路をはじめ として多岐にわたっている．しかし，SugRやGntR, LldRとは異なり，RamAの活性がどのようなシグナル により制御されるのかは不明である．RamA制御シグナ ルの解明が今後の重要研究課題である．
RamAの発見とほぼ同時に，酢酸代謝経路を制御する 転写因子としてRamBが見つかった．結合配列による予 測から , プロモーターを制御することが予想さ れ，実際に精製RamBによる結合が観察された．マイク ロアレイ解析により判明した 遺伝子破壊による発 現の変化は， 遺伝子破壊による影響と比べ限定的 であり，酢酸代謝遺伝子，ピルビン酸カルボキシラー ゼ，そして , の発現の変化が観察された． ,
の 発 現 は 遺 伝 子 破 壊 株 で 減 少 し て お り，
RamBによるプロモーター活性化が予測される．ただ し，RamBの結合部位は 転写開始点の下流に位置 しており， プロモーターの活性化がどのようなメ カニズムによるのか，間接的な影響である可能性も含 め，解明が待たれる．さらに，RamBタンパク質の活性 制御メカニズムはRamAと同様に不明であり，この解 明も今後の課題である．
大腸菌や様々な生物において3′-5′サイクリックAMP
（cAMP） はシグナル物質として働くことが知られてい る．大腸菌のcAMPは転写因子CRP （cAMP receptor protein） と結合し，糖代謝遺伝子をはじめ様々な遺伝 子の発現を制御することが知られている．
においてもcAMPの合成が知られており，ゲノム 解 析 か らCRPの ホ モ ロ グ と し てGlxR （glyoxylate regulator） が存在することも判明した．実際， 遺 伝子は大腸菌の 遺伝子欠損株を相補し，またGlxR はプロモーター領域に存在する結合配列にcAMP依存 的に結合することが示されている．その後，GlxR結合 配列からの予測，ChIP-chip解析などからGlxRの標的遺 伝子が解析されている（20, 21）．これらの結果から，GlxR
は解糖系，TCA，乳酸代謝などの代謝遺伝子を含む200 以上の遺伝子の発現を直接制御していると考えられてい る． 遺伝子としては 以外のすべての遺伝子上流 域でGlxRの結合が観察されており，GlxR結合部位の位 置がプロモーター下流に存在することから，これら 遺伝子の発現はGlxRにより抑制されると考えられる．
では菌体内cAMPの量はグルコース培養 時に酢酸培養時よりも上昇することが知られており，
GlxRはグルコース培養時に 遺伝子の発現を抑制する と考えられる．大腸菌においてはcAMP-CRP複合体は 遺伝子の発現を上昇させ， とは逆方 向に作用するが，cAMP量はグルコース培養時に低下す る．すなわち，どちらの菌においてもcAMP制御系は グルコース培養時に 遺伝子の発現を低下させる方向 に働くが，それが異なる制御機構によってなされている ことになる． ではcAMP量の制御機構に ついては不明であり，分子機構の解明は今後の重要な課 題である．
β
-グルコシドEIIのアンチターミネーション機構に よる発現制御R株 に は2つ の
β
-グ ル コ シ ドEIIを コードする , 遺伝子が存在する（22, 23） （図2）．, の発現は
β
-グルコシドにより誘導されるが，他 の 遺伝子とは異なりSugRの制御下にはない． ,遺伝子下流には転写アンチターミネータータンパク 質をコードする , 遺伝子が存在し，また ,
上流の非翻訳領域には転写終結配列およびそれと重 なる形でアンチターミネーター配列（RAT配列）が存 在する．これらの制御因子の存在から， , の発現 制御はアンチターミネーションにより行なわれると考え られる．
アンチターミネーションによる制御については以下の モデルが考えられている（図4）．基質（
β
-グルコシド）が存在しない状態では，アンチターミネータータンパク 質BglGのリン酸化ドメイン 1 （PRD1） が
β
-グルコシド EIIによりリン酸化されており，BglGは不活性型となっ ている．この状態では 遺伝子の転写はコード領域上 流に位置する転写終結配列で終結し，発現は抑制され る．β
-グルコシドが存在するとβ
-グルコシドEIIのリン 酸基はβ
-グルコシドに渡され，その結果BglGは脱リン 酸化されて活性型となり，RAT配列に結合する．RAT 配列が安定化されると，それと重なる転写終結構造の形 成が阻害され，転写伸長は 遺伝子コード領域に到達 して遺伝子発現が誘導される．これを支持する結果として， 遺伝子破壊株では転写は誘導されず，また上 流の転写終結配列を欠損させることで発現は恒常的と なった．
, の両遺伝子ともにアンチターミネーショ ン機構により制御されるが，興味深いことにグルコース を
β
-グルコシドと共存させると は強いカタボライ ト抑制を受けるのに対して はほとんど抑制されな い．この違いはアンチターミネータータンパク質BglG, BglG2の翻訳量の違いに由来することが示唆されてい る（24）．すなわち， の翻訳コドンは翻訳開始効率の 悪いGTGで始まり，BglGの発現量は少ない．その結果 として，グルコース抑制の効果を強く受ける．それに対 し， はATG開始コドンから翻訳されることで発 現量が多く，グルコース抑制による影響を受けにくいと 考えられる．以上の事実は，コリネ菌においても転写開 始後制御が存在することを示しており，今後はmRNA の安定性制御も含め多彩な制御系の解明を進めていくことになるであろう．
おわりに
ゲノム配列解読後， の転写制御機構に ついての研究報告が相次いでおり， の発現制御につ いても報告が積み重ねられている．その結果から，
の 遺伝子発現制御は，大腸菌や枯草菌と いったグラム陰性菌，低GCグラム陽性菌のモデル生物 とは多くの点で異なることがわかりつつある．違いの一 つはフルクトースにより最もよく発現が誘導されること であるが，これには が自然界では果実，
野 菜 か ら も 見 つ か る こ と と の 関 連 が 考 え ら れ る（25）．筆者らはこれまでに得られた結果を応用し，
遺伝子の発現をコントロールして，糖取り込みを適切に することにより を用いた物質生産のさら なる効率化を目指している．また， はジ 図4■ 遺伝子発現制御
β-グルコシドが存在しないときにはBglGのPRD1部位はリン酸化される．リン酸化されたBglGはモノマーで存在しRAT配列に結合しな い．その結果， 遺伝子上流の転写終結構造が形成され，転写が中途でストップする．β-グルコシドが存在するとBglGは脱リン酸化さ れ，ダイマーを形成してRAT配列と結合する．この場合，転写終結構造の形成が阻害され，結果として転写は遺伝子全長を進む．
フテリア菌，結核菌と近縁種であることから，その研究 はこれら病原菌解析のモデル生物となりえる．特に PTSは原核生物にのみ存在する機構であり，PTSを標 的とした新たな薬剤の開発も期待される．
遺伝子の発現制御解析は，転写因 子の活性制御機構について解明を進めていく段階に入っ た．PTSタンパク質のリン酸化を介した様々な細胞活 性制御については，現在までに
β
-グルコシドEIIのアン チターミネーター活性制御が解明されたのみであり，におけるPTSリン酸化を介した制御の全容 解明が今後の重要課題である．
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青沼 宏佳（Hiroka Aonuma） ＜略歴＞
2001年東京農工大学応用生物科学科卒 業／ 2003年同大学大学院農学研究科修士 課程修了／ 2008年大阪大学大学院医学系 研究科博士課程修了／ 2011年日本学術振 興会特別研究員（PD，東京慈恵会医科大 学熱帯医学講座），現在にいたる＜研究 テーマと抱負＞生物と生物（微生物）がど のような生活活動バランスの上に共存して いるのか＜趣味＞ペット飼育と観察 阿部 啓子（Keiko Abe） ＜略歴＞1969 年お茶の水女子大学家政学部食物学科卒業 後，米国デューク大学研究員，お茶の水女 子大学文部技官，東京大学農学部助手，助 教授，教授を経て，2010年同大学退職後，
同大学名誉教授，同大学院農学生命科学研 究科特任教授，神奈川科学技術アカデミー
「健康・アンチエイジング」プロジェクト リーダー，現在にいたる＜研究テーマと抱 負＞食品の栄養性，嗜好性，機能性の統合 解析研究＜趣味＞囲碁（まだ笊碁の段階）
荒井 綜一（Soichi Arai） ＜略歴＞昭和 34年東京大学農学部農芸化学科卒業後，
森永製菓（株），東京大学農学部助手，助教 授，教授，東京農業大学応用生物科学部を 経て，現在，同大学客員教授＜研究テーマ と抱負＞実学に関心．ただし，これは実用 的学問ではなく，応用を目指した基礎研究 あるいは基礎を踏まえた応用研究＜趣味＞
宝塚観劇，大リーグ野球観戦
乾 将 行（Masayuki Inui） ＜略 歴＞ 1988年広島大学大学院工学研究科工業化 学専攻博士課程前期修了／同年三菱油化
（株 ）／ 1994年 三 菱 化 学（株 ）副 主 任 研 究 員／ 2000年同社主任研究員／同年（財）地 球環境産業技術研究機構主任研究員／
2006年同機構副主席研究員／ 2008年東京 工業大学大学院生命理工学研究科連携教授
（兼任），現在にいたる．1993年工博（東 京工業大学）＜研究テーマと抱負＞コリネ 型細菌の遺伝子制御メカニズム解明，代謝 工学的改変，バイオ燃料・グリーン化学品 生産技術研究
