細胞の構造

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酵素

大阪電気通信大学 5/8/18 教科書第4章

本日の講義の内容

• 触媒反応とエネルギーの利用

• 酵素の性質

• 酵素反応の調節

• 酵素の種類

触媒反応とエネルギーの利用

触媒の種類

無機物からなる

無機触媒

と有機物からなる

有

機触媒

がある。

①無機触媒の例⇒過酸化水素水に二酸化マンガンを入れると過酸化水素水が分解して水と酸素になる。 ②有機触媒の例⇒細胞内に含まれるカタラーゼという酵素を過酸化水素水に加えると、過酸化水素水が水と酸素に分解する。

酵素とは

生物の細胞の中で作られる、触媒作用の

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乱雑な状態は自然に生じる。

触媒作用=ダムの堤防を低くする

活性化エネルギーの原理

酵素反応

酵素自体は変化しない。

共役反応

酵素はエネルギー的に起こりやすい反応と起こ

りにくい反応を共役させる。

活性運搬体分子

エネルギーを転移の容易な基または、高エネル

ギー電子という交換しやすい形で蓄えている。

NADHとNADPH

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酵素の性質

基質特異性

カギ（作用される基質）と鍵穴（酵素側の受け場所）の関係になる構造を持っている。このために特性が出る。決まった物質にしか働かない。同じ働きをする酵素の3次元構造はよく似ていることが多い。

最適温度

• 酵素が最もよくはたらく温度を最適温度という。 • 温度が上がりすぎると変性（活性部位の立体構造が変化）して活性を失う。 • ヒトが持つ酵素の最適温度は、30度～40度であるものが多い。

最適pH

• 酵素が最もよくはたらく pHを最適pHという。 • 酵素が受けるpHの影響は大きく、強酸性、強塩基性下では変性してしまう。 • ヒトの胃はpH2付近、腸は pH8付近に保たれています。

酵素のつくりと働き

• 酵素の主成分はタンパク質(熱に弱い)である。

• 酵素は触媒で、反応前後で酵素自身は変化しな

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酵素反応速度

酵素反応速度＝単位時間あたりの生成物量

• ある時間内に酵素が基質と結合し、

どれだけの量の生成物がつくられる

か。

• 基質酵素複合体がどれだけできるか

で酵素反応速度が決まってくる。つ

まり、酵素と基質の濃度が大切であ

る。

酵素反応速度グラフ

基質が十分にあるときは、反応速度は一定となる。『研究.net 』より引用 X軸⇒基質の濃度 Y軸⇒反応速度 (酵素の濃度は一定)

競争的阻害(競合的阻害)

基質と化学的に構造の似た物質が活性部位を奪い合うために反応速度がさがる。基質濃度を十分にすれば反応速度はもとに戻る。 http://www7a.biglobe.ne.jp/~ajamaica/forcw/bunshi/bunshi_enzyme.htm

競争的阻害の例

コハク酸 VS マロン酸

『きぃくんの高校生物学講座』より引用コハク酸脱水素酵素は、コハク酸と結合し水素を外す。コハク酸と立体構造のよく似たマロン酸はコハク酸脱水素酵素に結合することができる。このマロン酸が結合してしまうとコハク酸はコハク酸脱水素酵素に結合できなくなります(=コハク酸の結合が阻害される。)

抗インフルエンザウイルス薬

リレンザタミフル

非競争的阻害(非競合的阻害)

阻害物質が活性部位以外の部分に結合して酵素の構造を変化させる。基質濃度を高くしても反応速度は戻らない。 http://kenkou-jouhou.com/seikagaku/kouso-sogai.html

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フィードバック調節

酵素反応で生じた生成物が、酵素の反応を阻害・促進する現象。反応生成物が結合する部位をアロステリック部位、アロステリック部位を持つ酵素をアロステイック酵素という。負のフィードバック調節の例

補因子

• 酵素がはたらくのに必要な補助因子という低分子の物質がある。 • 酵素の中には、タンパク質のみではたらけるものと、この補酵素との結合が必要なものとがあります。 • 補助因子は補酵素、補欠分子団、金属イオンに大分されます。

補酵素

https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b7/%E9%85%B5%E7%B4%A0%E5%9F%BA%E8%B3%AA%E8%A4%87%E5%90%88%E4% BD%93_%E6%A8%A1%E5%BC%8F%E5%9B%B3.svg/600px-%E9%85%B5%E7%B4%A0%E5%9F%BA%E8%B3%AA%E8%A4%87%E5%90%88%E4%BD%93_%E6%A8%A1%E5%BC%8F%E5%9B%B3.svg.png 必要な補酵素を持たない状態の酵素=アポ酵素補酵素と結合した状態の酵素=ホロ酵素 • 補酵素はタンパク質以外で出来ていて、多くの場合はビタミンとして知られている。 • 補酵素の結合は弱く、透析によって分離できる。

透析

きぃくんの高校生物学講座』より引用セロハンにチマーゼを入れ透析すると、低分子の補酵素はセロハンを通り抜け外液へ、高分子の酵素はセロハンを通れずに内液へ残る

酵素の種類

酵素の種類は非常に多いが、働きによって分

類すると以下の4つに分けられる。

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①加水分解酵素

加水分解(水を加えて) 分解するをスムーズに行われるように助けている。 • 炭水化物加水分解酵素 • タンパク質加水分解酵素 • 脂肪加水分解酵素 • ATP分解酵素

炭水化物加水分解酵素

炭水化物(糖分)を加水分解する酵素デンプン+水→デキストリン+マルトース【アミラーゼ】マルトース+水→グルコース+グルコース【マルターゼ】スクロース+水→グルコース+フルクトース【スクラーゼ】ラクトース+水→グルコース+ガラクトース【ラクターゼ】

タンパク質加水分解酵素

タンパク質を加水分解する酵素まとめてプロテアーゼとよぶ。タンパク質+水→いくつかのペプチド【ペプシン、トリプシン、キモトリプシン】ペプチド+水→いくつかのアミノ酸【ぺプチダーゼ】

脂肪加水分解酵素

脂肪を加水分解する酵素脂肪+水→脂肪酸+グリセリン【リパーゼ】

ATP分解酵素

ATPからエネルギーをとりだす酵素 ATP+水→ADP+リン酸+エネルギー【ATP分解酵素】

②酸化還元酵素

酸化還元反応を促進する酵素。酸素をつけたり(酸化)、酸素を取ったり(還元)、水素を取ったり(還元) するのを助ける。 AH2＋X→A＋XH2 【脱水素酵素】 AH2＋1/2O2→A+H2O 【酸化酵素】過酸化水素(H2O2)→酸素(O)+水(H2O) 【還元酵素】

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③脱炭酸酵素

二酸化炭素を放出させるのを助ける。主として発酵・呼吸に関係する。 R・COOH→R・H＋CO2 【デカルボキシラーゼ】

④転移酵素

自分の持ってるリン酸基(‐PO4)やアミノ基(‐NH2) をつきはなして他の物質におしつける、「転移反応」これを助ける酵素。有機物の合成に関係する。リン酸転移酵素(フォスフォトランスフェラーゼ)⇒ リン酸基を転移させるアミノ基転移酵素(トランスアミナーゼ)⇒アミノ基を転移させるの二種類ある。

酵素の存在場所

酵素は全て細胞内で作られるが、働く場所は酵素によってことなる。働く場所によって以下の二つに分けられる。細胞外酵素細胞外に分泌されて働く酵素で、だ腺・胃腺・膵臓からでる消化酵素などがこれにあたる。細胞内酵素細胞内で働く酵素。酵素は細胞内の特定の場所に存在している。

細胞内酵素の例

細胞膜⇒ATP分解酵素細胞質基質⇒解糖や発酵の酵素群(ATP合成・分解酵素) ゴルジ体⇒多糖類・糖タンパク質の合成酵素核⇒DNA合成酵素、RNA合成酵素葉緑体⇒光合成の酵素群(ATP合成酵素) ミトコンドリア⇒好気呼吸の酵素群(ATP合成酵素)

制限酵素

二本鎖 DNA の特定の塩基配列を認識して結合し、ある決まった配列部分を切る酵素である。その種類はいくつかあり、それぞれ認識する配列が異なっている。

酵素の異常が原因となる病気

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主な参考文献

• 新しい教養のための生物学 (裳華房)

• 細胞の分子生物学第5版 (NEWTON PRESS)

• Essential 細胞生物学第2版 (南江堂)

来週の講義(5月15日)は、

『代謝』

について講義します。 ※事前学習として教科書5章を読んでおいて下さい。 • 授業で使用したスライドはホームページにUPします。必要に応じでダウンロードして下さい。 URL： http://www3.kmu.ac.jp/bioinfo/edu_osakadenkitsushin.ht ml 質問は以下アドレスへ Mail：[email protected]