「生命現象を理解する」とはどういう意味だろうか？
「理解する」という作業は「より普遍的な原理・法則により現象を説明する」作業と言いかえることが できる。「生命現象を理解する」の場合、「自然法則と論理を用いて生命現象を説明する」ということで ある。生命とはタンパク質などの生体分子により制御された精妙な化学反応である
例：金属触媒による CO の多様な水素化反応（生体分子はさらに精妙な化学反応の制御をしている） Cu 触媒: CO+ 2H2 → CH3OH Ni 触媒: CO+ 3H2 → CH4 + H2O Co, Fe 触媒: 6CO + 9H2 → C6H6 + 6H2O Rh 触媒: 2CO+ 2H2 → CH3COOH Rh 触媒: 2CO+ 4H2 → C2H5OH + H2O Mo/SiO2触媒:– CO の水素化反応→炭化水素、アルコール合成 ．．．生体分子の機能を理解する手順
①酵素の立体構造を X 線結晶構造解析、NMR、電子顕微鏡などの方法で原子レベルで決定する。 ②反応物（および、生成物、遷移状態の化合物）と酵素の間の原子間相互作用を計算し（立体構造が分 かっているので計算できる）、「Fischer の鍵と鍵穴モデル」に従って遷移状態の自由エネルギーΔGを を算出する。 ③化学反応の反応速度exp(
)
BG
k
A
k T
をアレニウスの公式exp(
)
BG
k
A
k T
で計算する。ただし、k
は反応速度、A
は頻度因子、k
Bはボルツマン定数、T
は絶対温度である。 ④可能な反応過程のうち、反応速度が最大なもの（正確には結合定数も関係するが）が実際に進行する 化学反応である。 A B B A C 酵素Protein Data Bank
タンパク質、核酸の立体構造データがタンパク質データバンク（日本 PDBj、米国 RCSB PDB、欧州 PDBe）に登録・公開されている。今月の分子を読んでみよう
図．日本の PDBj（https://pdbj.org/） 矢印部分が「今月の分子」コーナー
ViperDB（http://viperdb.scripps.edu/）
PDB に登録されているデータのうち、正 20 面 体対称性ウイルス外殻タンパク質のものをま とめたもの（その他、若干の独自データも含 む）。ウイルスを T ナンバー、科（family）、 属（genus）などで分けて表示している。 ViperDB で T ナンバーが４のウイルス外殻タン パク質をリストアップしてみよう。 図．ViperDB 初期画面PyMol（分子グラフィックス・ソフト）
情報科学演習室の iMac には、すでに PyMol がインストールされている。 Pymol の使用方法を説明する参考用 URL： ○PyMOL 基本操作（大阪大学 蛋白質研究所） （http://www.protein.osaka-u.ac.jp/rcsfp/supracryst/suzuki/jpxtal/Katsutani/operation.php） ○BioKids Wiki:PyMOL を使ってみよう 課題１．Protein DataBank から，タンパク質構造ファイルを検索する １）PDBｊの今月の分子から「Acetylcholine Receptor」を選んで、説明を読む。 ２）PDBｊの画面上部で「acetylcholine receptor」で検索をして、多数のアセチルコリンレセプターの 構造が決定されていることを確認する。 ４）PDBｊの画面上部で「2bg9」と入力して、今月の分子の説明に使用されていた構造 2bg9 を選んで表示 する。 問１．2bg9 は何本のペプチド鎖から構成されるか？（ペプチド鎖に A からアルファベット順で名前を付２）iMac の画面下側の MacPyMol をクリックして起動し、メニューバーの 「File」から「Open」を選択して、ダウンロードフォルダの中の pdb2bg9.ent を選ぶ。 問3．MacPyMol 以下を入力するとどのような画面になるか？ 右側のメニューから 「all」→「H」→「everything」 「all」→「S」→「ribon」 「all」→「C」→「by ss」→どれでも キーボード入力で 「show surface」 上部の「Display」メニューから 「Background」→「white」 上部の「Setting」メニューから 「Transparency」→「Surface」→「80 %」 ウェブ「PyMOL 基本操作」を読んで上記スクリプトの意味を理解しよう
コンピューター・グラフィックスの用語
○分子表面（molecular surface、Connolly surface） 分子に接する半径 0.14 nm 程度の球の内接面
○溶媒接触表面（solvent accessible surface） 分子に接する半径 0.14 nm 程度の球の中心点が作る面 ○slab mode（clipping）クリッピング ｚ軸方向に垂直な平面（clipping plane）を考える。それより手 前（あるいは奥）だと画像が切り取られる ○depth que デプスキュー ｚ軸方向に奥だと、雲がかかったように画像が薄れていく ○画面の x、y、z 軸の定義 画面の面内の水平方向右側が x 軸方向 画面の面内の垂直方向上側が y 軸方向
PyMol（パート 2）
１）まず、つぎのウェブに保存されている PDB 形式のファイルをダウンロードする。 北里大学理学部を検索する →物理学科→研究室紹介→生物物理学講座→米田茂隆 上記のウェブの末尾 index.html を simple.pdb に書き換える。 PyMol による分子の変形方法： １）右下のマウス機能のメニューで 3－Button Editing を表示させる。 ２） 原子の削除：原子を左クリックして、コントロールキー＋d を押す（Build メニューを使っても良い） 水素原子などを CH3 にする：その水素を左クリックして、コントロール＋c を押す。 原子の移動：原子を左クリックして、ドラッグ ボンドの回転： ①ボンド上にマウスを置き、コントロール＋右クリックする（または、右ダブルクリック） ②ボンドの一方の原子をコントロール＋左ドラッグ 課題 １．simple.pdb をエクステンデッド構造にせよ。 ２．simple.pdb をαヘリックスの構造にせよアミノ酸の化学構造
ペプチドはアミノ酸が重合したものである。ウィキペディアの図表を下に示す。ラベルが省略してある原 子は炭素原子 C である。 図．ペプチドのねじれ角 図． 左）n-ブタン CH3-CH2-CH2-CH3のニューマン投影図．この構造の４個の炭素に関するねじれ角 C-C-C-C はマイナス 60 度である。右）ねじれ角は原子１，２，３，４が作る角度である。 ．」 ペプチド主鎖のねじれ角φ、ψ、を右上図、下図のように定義する。すなわち、φ ：C-N-C-C、 ψ：N-C-C-N、：N-C-C-C 図． φ を横軸、ψ を 縦軸にしたペプチド 主鎖のねじれ角の表 示図を Ramachandran Plot（ラマチャンドラ ン図）と呼ぶ。、が 逆に表示されること もある。等高線や散布 図が描かれる。
無料版
PyMOL を自分の PC で使う方法（Windows 版）
１） まず、Python2.7 をインストールする。https://www.python.org/downloads/を表示して、Python 2.7.15 をクリックする。
２）すると、下図のようにhttps://www.python.org/downloads/release/python-2715/に移動するが、この 画面の下の方にWindows x86-64 MSI installer と Windows x86 MSI installer のボタンが２つあるの で、自分のPC の Windows が 64 ビットかそうでないかにより、適切な方をクリックすると、画面の下 の方に保存ボタンが出るので、クリックする。
３）私の場合、ファイルpython-2.7.15.amd64 ダウンロードした。ダウンロードしたファイルをダブル クリックして起動すると下の画面がでるので、Next をクリックする。
４）インストール先指定のウィンドウが出るので、Next をクリックする。 ５）インストールのオプション選択のウィンドウが出るので、Next をクリックする。 ６）インストールが終了するので、Finish ボタンを押す。
７）以降、Windows システムツールのコマンドプロンプトから c:¥Python27¥python 入力すると、python が起動できる。そのツールであるpip のバージョンが古いので、
９）Windows システムツールのコマンドプロンプトを起動し、３つのファイルをダウンロードした場所 にcd する（cd フォルダー名と入力する）。バージョンによるが、例えば、次のように入力して、３つの wheel ファイルをインストールする。
c:¥Python27¥Script¥pip install pymol-2.1.0-cp27-cp27m-win_amd64.whl c:¥Python27¥Script¥pip install Pmw-2.0.1-py2-none-any.whl
c:¥Python27¥Script¥pip install pymol-2.1.0-cp27-cp27m-win_amd64.whl
水素結合
水素結合はO や N などの電気陰性度が大きい（マイナス電荷を帯びやす い）原子がH を仲介にして形成する相互作用で、図のように H と共有結 合している原子をドナー、そうでない原子をアクセプターとよぶ。 ドナーとアクセプターの間の距離 3.2Å以内 H とドナーとアクセプターのなす角 30°以内 という条件がしばしば水素結合形成の判断基準とされる。水素結合が形 成されることによりドナーとH の間の共有結合の距離は伸びる。さらに 切断されてH がアクセプターと共有結合しまうこともある。βストランド
φ = 180°、ψ = 180°だと主鎖の原子たちは平面上に位置する。この構造を伸直構造（extended structure）という。原子間の相互作用から 180°から少しずれた構造の方がより安定だが、それはβス トランドと呼ばれる。2 本のβストランドが逆平行、または、平行にならぶと、主鎖の N と O がストラ ンド間で水素結合を形成するので、それを逆平行βシート、並行βシートと呼ぶ。 図．逆平行βシートと平行βシート 逆平行βシートでは、残基 i のＮとＯが向かいの鎖の残基 j のＯとＮに水素結合する。平行βシートで は、残基 i のＮとＯが向かい合った残基 j の隣の残基 j －１のＯと残基 j＋１のＮに水素結合する（１ 残基分、またいでいる）。 図．水素結合βシートの主鎖は完全な平面ではなくヒダができるのが普通なので、ベータプリーテッドシート（β pleated sheet）と呼ばれることもある。左下図は逆平行βシートのヒダを見えやすくした画像である。 平行βシートも同様にヒダをもつ。βシートについてはヘアピン型（右下左）とクロスオーバー型（右下 右）という用語がある。クロスオーバー型には右巻きと左巻きの２種類がある 。 図．βシート
へリックス
ヘリックスは１本のペプチド鎖が水素結合によってつくるらせん様の構造である。αへリックス、左巻 きαへリックス、310 へリックス、πヘリックス、左巻きαヘリックスなどの分類がある。 図．へリックスの構造．左から順に、３10ヘリックス、αヘリックス、πヘリックス ２次構造 ピッチ リングの大きさ αヘリックス 5.4Å 3.6 残基（13 原子） 310へリックス 6.0Å 3.0 残基（10 原子） πヘリックス 5.1Å 4.3 残基（16 原子） 左巻きαヘリックス 5.4Å 3.6 残基（13 原子）ターン
ペプチド鎖が曲がった部分をターン（turn、折れ曲がり構造）と呼ぶ。I 残基の O と i+3 残基の N が水 素結合をしたものをβターンと呼ぶ。ｉ残基と i+1 残基の側鎖はどれも紙面手前に向く。βターンは I 型、II 型、I’型、II’型に分類される。I’型はＩ型の、II’型は II 型の鏡像体である。下図のように、 I 型βターンはｉ残基と i+1 残基のカルボニルが紙面向こう側に出ている。II 型βターンはｉ残基のカル ボニルが紙面向こう側に、i+1 残基のカルボニルが紙面から手前に出ている。I'型βターンはｉ残基と i+1 残基のカルボニルが紙面から手前に出ている。II'型βターンはｉ残基のカルボニルが紙面から手前に、 i+1 残基のカルボニルが紙面向こう側に出ている。
図．左から順に、I 型βターン、II 型βターン、I'型βターン、II'型βターン
I 型が一番多く見うけられ、I ＞ II ＞ II' ＞ I'の順で少なくなる。Ｉ型以外は、側鎖と主鎖の立体障害 （原子の衝突）のため、２つの残基のどちらかがグリシンなのが普通である。βターン以外にも、γター ン、インバースγターンなどがある。下図のように、γターンはβターンより残基が１つ少ない。インバ ースγターンはγターンの鏡像体である。特に、i+1 残基のＣαの向きが異なる。水素結合はβターンよ り弱い。
アミノ酸の光学異性体
図．アミノ酸分子の不斉性。H原子から H-C結合を見下ろすと、L 型は時計回りに CO、R、N 置換 基がCから伸びている。生体内のほとんどのアミノ酸は L 型だが、最近は D 型アミノ酸もそんざいし ていることが分かっている。
超
2 次構造
βシート、ヘリックス、ターンを２次構造と呼ぶ。２次構造には、この他、ループ、バルジなどがあ る。ループはシート、ヘリックス、ターンをつなぐ構造不安定な部分、バルジはβシートの水素結合が 不整合になっている部分である。 ２次構造が組合わさってできたものを超２次構造という。 図．左から順にβヘアピン、αヘアピン、ロスマンフォールド(βαβ')、グリークキー（ギリシャ 鍵）、グリークキー模様のマットレス 超２次構造の１つに下図のようなベータ・ヘリックスという構造がある。βヘリックスはベータシート が折れ曲がって全体として角柱状になっているもので、1 本のペプチド鎖からなる一本へリックスと、 ３本のペプチド鎖がおりなす３本へリックスの２種類がある。βシートのつなぎ目はループであるか、 鋭角に折れ曲がる。３角柱状のものが多いが、ペンタペプチドリピートと呼ばれる５残基の配列が 20～ 30 回繰りかえすようなβへリックス構造の場合は４角柱構造である。課題
MacPyMOL で次のような操作を行って画像を作成し、パワポに張り付け提出する。 まず最初に １）MacPyMOL→Build→Residue→Isoleucine を繰り返し、イソロイシン８残基からなるペプチドを作成 する。 ２）主査のねじれ角φ、ψ、ωの角度を測定してノートに記帳する（１残基についてのみ測定すればよ い）。具体的には、MacPyMOL→Wizard→Measurement を選ぶと、右側のメニューで Distances というボ タンもできるので、それを Dihedrals に変えてから、４つの原子を選択するとねじれ角が測定できる。 ３）Mouse Mode を 3-Button Editing にしておく。N 末端の N 原子を左クリックし、右側のメニューの (pkobject)の A→hydrogens→add により、N 末端を NH2にする。その後、背景を右クリックして終了。４）C 末端は COH になっているので、その H を左クリック。MacPyMOL→Build→Fragment→Oxygen によ り C 末端を COOH に変える。その後、背景を右クリックして終了。
５）all→H→everything と all→S→sticks によりスティック表示にする。
２本鎖平行βシート作成
１）Mouse Mode を 3-Button Viewing にしておく。MacPyMOL→File→Save Molecule...から ile を選び 保存する。ファイル名（Save As）は ile.pdb、Where はデスクトップ（Desktop）とする。
２）MacPyMOL→File→Open から、ile.pdb を読み込む。すると、同じ分子構造が読み込まれるので、２ 分子あるようには見えないが、MacPyMOL→Display→Sequence On で配列を表示すると２分子あるのが分 かる。
３）Mouse Mode を 3-Button Editing にしておく。２つ目の配列の IIIIIIII を選択した後、シフトキー を押しながら中央ドラッグ（マウスのホィール部分を押す）して、２分子を分離する。シフトキーを押 しながら左ドラッグすると回転する。この操作により２本鎖逆平行βシートを作る。 ４）MacPyMOL→Wizard→Measurement の機能で距離がわかるので、N と O の距離をおよそ 2.6Å～3.2Å にしておくこと。 ５）全残基を選択後、右側のウィンドウの all→A→find→polar contact で水素結合を黄色の表示させ る（８本表示されるはず）。 ６）command キーとシフトキーを押しながら数字の４を押してスクリーンショットをとる。スクリーン
スイスロールバレル
１）PDBj で 2rs1 を表示し、PDB ファイルをダウンロードする。
注）MacPYMOL のコンソールウィンドウ（PYMOL>と書いてある細い窓）で次の fetch コマンドを入力して も良い。 fetch 2rs1, async=0 ２）2rs1 は４本のペプチド鎖と水分子（O）と薬物 W84 を含むが、１番目の鎖（Cartoon かつ by ss 表 示）と薬物 W84（spheres）のみを表示する。 ３）シークエンスを表示して（MacPyMOL→Display→Sequence On）、βストランドの部分のみを選択 し、その主鎖のみをスティック表示する（all→H→main chain→sticks）。
４）水素結合を破線で表示する（all→A→find→polar contacts→within selection）
課題：３本鎖βヘリックス
1K28 ファイルを PyMOL で表示するが、1K28 は同一形状の３つの構造（結晶学的非対称単位）から形成 されており、デフォルトでは PDBｊにはその１つの構造しか扱えない。そこで３つの構造（生物学的単 位）を表示する。
1. MacPYMOL のコンソールウィンドウ（PYMOL>と書いてある細い窓）で、次のコマンドを入力する。 fetch 1K28, type=pdb1, multiplex=1, async=0
注）このコマンドを使わず PDBj からダウンロードする方法を用いる場合、ダウンロードする ときに「生物学的単位（PDB 形式）」を選択する。また、コンソールウィンドウから次のコマ ンドを入力する。
split_state
2. 主鎖だけを表示し、水素結合を黄色の破線で示す。以下、Mouse Mode を 3-Button Editing にしてお く。
all→H→every thing
3. ３本鎖βヘリックスの部分を拡大し、その１つの原子を適当に選んでクリックする。その後、次の 操作によりその原子を回転中心にする。 (sele)→A→center その後、クリッピングにより見やすくするためにコンソールウィンドウから次のコマンドを入力する。 clip slab, 80 なお、80 という数字は適切に変更せよ。さら、コントロールキーとシフトキーを押しながら右ドラッグ してクリッピングの領域を変える。最後に、拡大と移動により３本鎖βヘリックスが良く見えるように せよ。 4. command キーとシフトキーを押しながら数字の４を押してスクリーンショットをとる。スクリーンシ ョットのファイルはデスク上に作られる。これを、パワポに張り付ける。 5. パワポには、学籍番号と氏名を記入してデスクトップ上に保存する。ファイル名は学籍番号とする （例：sp17199.pptx、すべて小文字） 6. MacPyMOL→File→Save Session As でセッションを保存しておくと、あとの学習のために良いかもし れない。 レポート提出方法 ターミナルを開いて、次のコマンドを入力する。 cd Desktop scp パワポのファイル名 yoneda@10.24.130.6:report
セリンプロテアーゼ
セリンプロテアーゼはアミノ酸の１つセリンを触媒部位 にもつ一群のタンパク質分解酵素（プロテアーゼ）の総称 で、キモトリプシンなど動物由来の酵素とサブチリシンな ど微生物由来のものが良く知られている。キモトリプシン を代表とする一群にはキモトリプシンやトリプシンやエラ スターゼなどの消化酵素のほか、トロンビンなど血液凝固 関連の酵素が知られている。 キモトリプシンのアミノ酸配列の中で His57 と Asp102 と Ser195 が特 に重 要な カタ リティ ック トライ アー ド （catalytic triad、触媒三残基）である。右図はＸ線解析で決定されたその立体構造の触媒部位付近の 拡大図である。描画には PDB ファイルの 1T8L を使用した。水素原子の座標はＸ線解析では決定できない ので図には表示してない。セリンプロテアーゼにはこのトライアードは必ず存在し、図のような配置を している。この他、下の２つの図のように Gly193 と Asp194 のＮ原子はオキシアニオンホール(oxyanion hole)と 呼ばれる重要なポケット状の構造で、その主鎖 NH と、四面体遷移状態の酸素原子が水素結合を形成して、 四面体遷移状態を安定化する。
ペプチド側鎖は特異性ポケット（specificity pocket）の中におさまる。
セリンプロテアーゼの２段階の触媒機構
アシル中間体の形成（左図）とアシル中間体の脱アシル化（右図）の２段階に分かれる（合わせて、下 図）。1
注）アシル基とは R-CO-のこと。R は炭素と水素からなる構造を示す。
ウイルス外殻蛋白質
ウイルスは、そのライフサイクルのほとんどの時期において宿主細胞中に生息する。しかし、宿主細胞を 脱出して外界を移動して感染増殖する時期も必要であり、ウイルスは直径数十ナノメートルかそれ以上 の大きさのウイルス粒子（Virion）と呼ばれる形態をとる。ウイルス粒子は、基本的には、ウイルス核酸 遺伝子(RNA か DNA のどちらか１種)、それを保護するための外殻タンパク質（capsid）、さらにその外側 の脂質エンベロープ（envelope、外套膜）からなる。エンベロープ中には様々な機能をもつスパイクタン パク質が混入している。脂質でへだてられた２重の外殻タンパク質をもつウイルス粒子もある。逆に、エ ンベロープをもたず外殻タンパク質と核酸遺伝子だけからなるもっと簡単なウイルス粒子も多い。ウイ ルスは多様であり、ウイルス粒子の共通した特徴を述べるのは簡単ではない。
ウイルス外殻タンパク質の対称性についての Crick and Watson の数学的予測
ウイルス粒子のエンベロープは宿主細胞の膜をウイルスがまとっているものだが、外殻タンパク質は ウイルス遺伝子中の遺伝情報を宿主のタンパク質合成機構が翻訳したものである。一般にウイルスの核 酸遺伝子は小さく、その遺伝情報の大きさも限られているので、ウイルスは同一の小さな単位タンパク 質を多数産生し、それらの集合体として外殻タンパク質を作るという戦略を採用している。多数の同一 のタンパク質単位から効率的かつ正確に外殻タンパク質全体が構成されるためには、タンパク質単位間 の接触様式も同一であるはずであり、外殻タンパク質全体は対称性をもつはずである。このことに Crick and Watson が最初に気づいた（1956 年）。彼らは、「内部が空洞の対称的な分子集合体には、どのような ものが可能か？」という問題を数学的に検討して、外殻タンパク質が、らせん対称性か立方対称性のどち らかに分類され、立方対称性はさらに正 4 面体対称性、正６面体対称性、正 20 面体対称性のどれかであ ると予測した2。 らせん対称性 らせん対称性は回転とその回転軸方向への並進の合成により分子集合した集合体の対称性である3。簡 単にらせん対称性の分子集合体の模式図 を作るには、図のように、平行移動（並進 対称性）により分子を多数複製して平たい 紙の表面を埋める。つぎに、右図のように その紙を円筒状に折り曲げ、ややずらして 紙の両端をつなげばよい。図の隣接分子間
正 20 面体対称性 正 20 面体は、下図のように正３角形が 20 面あつまってできた立体である。正 20 面体には、５回回 転軸（図の正３角形の頂点を通る）が 12 本、３回回転軸（図の正３角形の中心を通る）が 20 本、２回 回転軸（図の正三角形の辺の中点を通る）が 30 本存在する。このような対称性を正 20 面体対称性 （icosahedral symmetry）と呼ぶ。１つ の正３角形の３つの頂点 は互いに同一の環境にあ る。したがって、１つの 正３角形は３つの同一の 図形4から構成すること ができる。正３角形は 20 枚あるから、60 個の 同一の図形で全体が構成される。その図形を非対称単位5と呼ぶ。非対称単位たちは完全に同一の構造を もち、回転されていて向きと位置が異なるだけである。 正 20 面体とよく似た立体に正 12 面体というのもあって、これは正５角形が 12 面あつまってできた立 体である。正 12 面体にも５回回転軸が 12 本、３回回転軸が 20 本、２回回転軸が 30 本存在する。した がって、対称性ということに関しては、正 20 面体も正 12 面体も同じ正 20 面体対称性であり、両者の違 いは表面の形状が異なっているということだけである。一般に、5 回回転軸、３回回転軸、２回回転軸が 正 20 面体と同様に配置されてさえいれば正 20 面体対称性であり、ウイルス外殻タンパク質のように表 面が凸凹していてもかまわない。 準等価仮説 20 世紀の半ば頃から電子顕微鏡の進歩により正 20 面対称性のウイルス外殻タンパク質が多数見つか った。対称性から、それら正 20 面体対称性ウイルス外殻タンパク質は必ず非対称単位 60 個の集合体で なければならない。しかし、同時に、生化学的実験により１つの外殻タンパク質を構成するタンパク質が 60 個ではなく、その倍数であることが多いということも発見された。したがって、正 20 面体対称性ウイ ルス外殻タンパク質の非対称単位１つは、しばしば同じタンパク質複数個から構成されているというこ とである。
単位中に複数のタンパク質を配置することができると主張した。 準等価仮説を具体的に説明するために、まず、下図のように正３角形（黒い正３角形ではなく、細い 線で囲まれた大きな正３角形）で区分された平坦な紙を考えよう。１つの正３角形の中には３個の等価 な分子が存在し、３つの分子は 120°の回転により互いに関連づけられている。分子たちは完全に同一 構造であり、また隣接分子間の相互作用（ボンド）はすべての分子に対して同一である。図の場合、分 子たちは A-E、B-C、D-D のボンドをもっている。正 ３角形の中心は３回回転軸、辺の中点は２回回転軸 になる。３回回転軸をつないでいくと分子６個から なる太線の正６角形ができる。図の太線は正３角形 の辺の垂直２等分線たちである。正６角形の中心は ６回回転軸となる。 この平面を正 20 面体対称性の構造に折りたたむた めには、下図のように均等に配置された 12 個の６回 回転軸に切れ目を入れて、60°の開きをもつ２直線 にはさまれた部分を切り取るか、重ねるかして、５ 回回転軸にすればよい。このように作成した立体は 12 個の５回回転軸をもつので、正 20 面体対称性とな る。 分子の位置関係をはっきりさせたいので、別の図を使って分子 １つ１つをもっとはっきりあらわすことにする。下図では、点線
で描かれた小さな正３角形で平面が区分されている6。この小正３角形は上図の正３角形の３分の１の大 きさで、分子１個に相当している。小正３角形６個で正６角形が作られ、その正６角形で紙面がうめつく される。上図とまったく同様にして、12 個の正６角形の中心に切れ目を入れて紙を切って折り曲げれば、 正 20 面体対称性の模型が作れる。どこに切れ目を入れるかによって模型の形は当然異なるので、切れ目 の相対的な位置関係を明確に把握しなければならない。そこで、ある１つの切れ目の頂点を原点 O とし て、O から下図のように２本の座標軸 h と k を伸ばす。ただし、h と k は 90°でなく 60°傾いている。 隣りあう正６角形の中心点間の距離を１とする。したがって、当然、どの正６角形についても、その中心 の位置座標 h とｋは整数である。下図の展開図では、(h, k) = (1, 1)なる点に切れ目の頂点を入れてい る。切れ目の頂点は均等に配置するので、他にも、(h, k) = (-1, 1), (1, 1), (3, 0)などが切れ目の 頂点である。これらの切れ目の頂点は 5 回軸（5 回回転軸）になる。５回軸を結ぶ大きな正３角形を考え ると、その中に小正３角形が３×Ｔ個収まる7。ただし、 T = h2 + hk + k2である。５回軸を結ぶ大きな 正３角形の中に小正３角形が３×Ｔ個収まる以上、紙モデル全体には 60×Ｔ個の小正３角形が収まる。 この T のことを、T ナンバー（T-number、triangulation number、三角分割数）と呼ぶ。下図は、T = 3 の図である。T = 3 のとき、作られる紙モデルはもっとも単純な表面をもち、正２０面体そのものである。 Ｔナンバーの定義式から、下の表のように、T ナンバーのとりうる値は、1，3，4、7...のとびとびの 整数に限られる。ｈかｋのどちらかがゼロの場合は「P=1 型」、ｈとｋの値が等しいときは「P=3 型」、そ れ以外の場合を「ねじれ型」と表記する。ねじれはさらに右回りと左回りの２種類に分けられる。これら の分類に応じて全体の表面の凸凹の分布が異なっている。この分類は紙モデルだけでなく実際のウイル ス外殻タンパク質の表面を明確に特徴づけるものでもある。 表：T ナンバーと正 20 面対称性の分類 P=1 1 4 9 16 25 P=3 3 12 27 ねじれ 7 13 19 21 a) 正 20 面体対称性中の６０個のタンパク質。各タンパク質は完全同一構造、完全同一相互作用。 b) 正 20 面体に 180 個のタンパク質を入れたもの。各オタマジャクシは完全同一構造だが、微妙に相 互作用が異なり（あるいは構造も）、A, B, C の３つに分類される。正二十面体対称性には６回回転軸は ありえないことなどに留意して、A, B, C のタンパク質を区別せよ。これは T=3 である。
上述したように、正 20 面対 称性ウイルス外殻タンパク質 を構成するタンパク質が準等 価な場合、全体はタンパク質 60×T 個からなる。各タンパ ク質はほぼ同じ構造でありえ るが、タンパク質間の結合の 様式が各タンパク質間で微妙 に異なる。また、疑似６回軸 やそれ以外の疑似対称軸が多 数できる。５回軸だけでなく 擬似６回軸のまわりも、準等 価性からほぼ同じ形状を示し ているように見え、出っ張り としてウイルス外殻タンパク 質の外形に現れる。そのウイ ルス外殻タンパク質の形態的 な 単 位 を キ ャ プ ソ メ ア （capsomer）と言う。キャプ ソメアの形状と分布はウイル スを特徴づけるものであり、電子顕微鏡写真のようなおおざっぱな画像からでも、キャプソメアの分布 を調べて T ナンバーを決定することができる。
